Особенности аминокислотного состава белка SPX_BACSU

1. Последовательность белка SPX_BACSU в формате FASTA
   >sp|O31602|SPX_BACSU
   MVTLYTSPSCTSCRKARAWLEEHEIPFVERNIFSEPLSIDEIKQILRMTEDGTDEIISTRSKVFQKLNVNVES
   MPLQDLYRLINEHPGLLRRPIIIDEKRLQVGYNEDEIRRFLPRKVRSFQLREAQRLAN
   


2. Длина последовательности 131 а.о.


3. Молекулярная масса белка SPX_Bacsu 15530.83 а.е.м.
   Примечание: для определения массы белка необходимо из суммы масс
   всех входящих в него аминокислот вычесть массу молекулы воды
   более подробные сведения см. рабочей книге Credit2.xls лист MW


4. Аминокислотный состав белка SPX_Bacsu
   

   	Самые частые аминокислотные остатки L, Q, R Самые редкие аминокислотные остатки W, C, H Вычисления c мотри в книге SPX_BACSU.xls лист aa_frequencies

   
   


5. Средний электрический заряд молекулы белка равен +2e
   Примечание: при рН=7.0 боковые группы аргинина и лизина имеют средний заряд, равный +1е, гистидина – +0.5е,
   а остатков аспарагиновой и глутаминовой кислот имеют средний заряд -1е,
   остальные аминокислотные остатки при рН=7.0 практически не заряжены.
   Метод вычислений: наименованиям аминокислот сопоставлена встречаемость их в белке, а также их средние значения зарядов. Далее каждой аминокислоте сопоставлен общий заряд всех таких же аминокислот в белке, как произведение встречаемости и заряда. Общий суммарный заряд белка просчитан через функцию СУММ последней колонки общих зарядов каждой аминокислоты
   Подробнее см. книгу Credit2.xls лист Charge
   
6. Сравнение со средним аминокислотным составом белков Bacillus subtilis, а также
   с аминокислотным составом мембраных белков той же бактерии.
   
   Слева -диаграмма с аминокислотным составом белка SPX_BACSU, в центре - средний аминокислотный состав всех белков Bacillus subtilis, справа - типичный мембранный белок.
   Синим цветом обозначены аминокислотные остатки первой группы - гидрофобные, красным второй - гидрофильные,
   желтым третьей - с промежуточным значением гидрофобности.
   Вывод: данный белок скорее всего не мембранный, поскольку диаграмма
   гидрофобности, входящих в него аминокислот отличается от диаграммы
   мембранного белка меньшим содержанием гидрофобных аминокислотных остатков.
   Подробнее см. книгу SPX_BACSU.xls лист HPhob_comparison
   
   
7. Дополнительные исследования
   1. Построение профиля гидрофобности белка
      
      Согласно профилю гидрофобности, большая часть последовательности белка имеет отрицательное значение гидрофобности. Это означает, что белок - не мембранный. Подробнее см. книгу SPX_BACSU.xls лист HPhob_profile
      
      

      ---

      © Судаков Роман Владимирович, 2009;