Моделирование поведения пептида в формамиде

 На Главную
Шестой семестр
     

Подготовка системы и проведение молекулярной динамике

Система:

- Пептид: 15 остатков, 243 атома
- Формамид: 901 остаток, 5406 атомов
- Йоны: 1 Na+

Всего: 917 остатков, 5650 атомов


Параметры молекулярной динамики:

Силовое поле используемое при построении топологии топологии: AMBER99SB
Заряд системы: 0, т.к. в системе 2 аспартата, 1 аргинин и 1 Na+
Размер и форма ячейки: прараллелепипед, 4nmx4nmx5nm
Минимизация энергии:
Алогритм минимизации энергии: l-bfgs
Алгоритм расчёта электростатики и Ван-дер-Ваальсовых взаимодействий: Cut-off
Модель растворителя: TIP3P
Утряска растворителя:
Для биополимеров, укажите параметр который обуславливает неподвижность биополимера: constraints = all-bonds
Число шагов: 10000
Длина шага: 0.001 ps
Алгоритм расчёта электростатики: PME
Алгоритм расчёта Ван-дер-Ваальсовых взаимодействий: Cut-off
Алгоритм термостата: V-rescale
Алгоритм баростата: no
Основной расчёт МД:
Время моделирования, количество процессоров, эффективность маштабирования: 10 ч, 16 процессоров
Длину траектории: 20 ns
Число шагов: 10000000
Длина шага: 0.002 ps
Алгоритм интегратора: md
Алгоритм расчёта электростатики: PME
Алгоритм расчёта Ван-дер-Ваальсовых взаимодействий: Cut-off
Алгоритм термостата: V-rescale
Алгоритм баростата: Berendsen

Визуальный анализ поведения системы

t=0 ns t=4.2 ns t=7.4 ns t=16.2 ns


α-спираль ни разу не расплавляется до конца. Большую часть времени расплетаетен один виток (t=4.2), сильнее всего α-спираль расплетается в моменты t=7.4 ns и t=16.2 ns, однако после этого она практически полностью восстанавливается.

Определение средне-квадратичного отколнения

Средне-квадратичное отколнение относительно стартовой структуры.



Средне-квадратичное отколнение с шагом в 400 фреймов.




На первом графике видно 2 пика, соответствующих сильному плавлению спирали на 7 и 15 ns. Хотя второй график и выглядит чуть более сглаженым, нельзя сказать, что конформационные переходы закончились.

Определение изменения гидрофобной и гидрофильной поверхности в ходе конформационного перехода

Изменение гидрофобной и гидрофильной поверхностей, доступных растворителю от времени (красный - гидрофобная, зеленый - гидрофильная):



Определение количества вдородных связей

Водородные связи внутри пептида (красный) и между пептидом и формамидом: