1.Торсионные углы десятого аминокислотного остатка - изолейцина

Название
двугранного
угла 		Угол определяется по координатам атомов
(обращение к атому в соответствие с синтаксисом RasMol,
в скобках – название атома) 		Данный угол описывает
поворот вокруг связи 		Результат измерения
с помощью RasMol
φ
  1. PRO9:A.C 37 (карбонильный углерод 9-го остатка цепи А)
  2. ILE10:A.N 42 (азот пептидной связи между пролином (9) и изолейцином (10))
  3. ILE10:A.CA 43 (альфа углеродный атом изолейцина (10))
  4. ILE10:A.C 44 (карбонильный углерод 10-го остатка цепи А)
 Ni - C&alphai -121.31° 
ψ
  1. ILE10:A.N 42 (азот изолейцина (10))
  2. ILE10:A.CA 43 (альфа углеродный атом изолейцина (10))
  3. ILE10:A.C 44 (карбонильный углерод 10-го остатка цепи А)
  4. GLY11:A.N 50 (азот глицина (11))
C&alphai - Ci  23.46° 
ω
  1. ILE10:A.CA 43 (альфа углеродный атом изолейцина (10))
  2. ILE10:A.C 44 (карбонильный углерод 10-го остатка цепи А)
  3. GLY11:A.N 50 (азот глицина (11))
  4. GLY11:A.CA 51 (альфа углеродный атом глицина (11))
  		Ci - Ni+1   -177.69° 

2.Торсионный угол phi -121.31° 

Второе изображение демонстрирует, что торсионный угол phi представляет собой линейный угол , стороны которого есть проекции связей PRO9:A.C-ILE10:A.N и ILE10:A.CA-ILE10:A.C на плосткость, нормалью к которой является прямая связи ILE10:A.N-ILE10:A.CA. Значение угла отрицательно: чтобы добраться от PRO9:A.C к ILE10:A.C необходимо двигаться против часовой стрелки.
  • Скрипт exersice12.spt для получения данного рисунка

    3.Карты Рамачандрана

    Некоторые комментарии к изображениям

  • Для всего белка характерно, что угол phi входит в диапазон значений [-158; -47,9]U[34,9; 95,6], а psi - [-57,2; 25,8]U[74,5; 179,1].
  • Значения угла psi для глицина весьма разнообразны, можно сказать, что они могут достигать значений, больших по абсолютной величине 180.
  • Для пролина значения сконцентрированы в окресностях точек (-67, 148) и (-58, -27) диаграммы.
  • Для phi альфа-спиралей характерны значения [-100; -55], а psi [-46; 0]U[142; 162].
  • Бетта-структуры характеризуются значениями: phi - [-146; -77], psi - [108; 175].
  • В общем, для всего белка характерны отрицательные значения угла phi и явное преобладание альфа-структур.

    • Источники информации

  • Первая диаграмма в Exel
  • Вторая диаграмма в Exel
    ©Vakil Takhaveev