Банк последовательностей белков UniProt

Белок MOEB_ECOLI

	Метка поля	Содержание
Код(ы) доступа ("Accession number")	AC	P12282
Идентификатор записи в БД	ID	MOEB_ECOLI
Название (краткое описание) белка	DE	Белок moeB, биосинтезирующий молибдоптерин
Дата создания документа	DT	01 октября 1989
Дата последнего исправления аннотации	DT	16 декабря 2008
Число публикаций, использованных при создании документа	RN	4
Журнал и год самой поздней публикации	RL	Mol. Syst. Biol. 2:E1-E5(2006)
Ключевые слова	KW	3D-structure; Complete proteome; Molybdenum cofactor biosynthesis
Что содержит поле комментариев?	CC	Функция: вовлечен в биосинтез кофактора молибдоптерина, необходимого для молибдэнсодержащих ферментов. Играет роль в активации малой субъединицы фактора превращения молибдоптерина. Метаболистический путь: Биосинтез кофактора; биосинтез молибдоптерина. Взаимодействие: P0A6Y8:dnaK; NbExp=1; IntAct=EBI-554435, EBI-542092; P30748:moaD; NbExp=1; IntAct=EBI-554435, EBI-554366; Принадлежит к семейству hesA/moeB/thiF.
Идентификаторы записей PDB	DR	1JW9 1JWA 1JWB

Вопросы:

1) Как можно быстро получить последовательность 3-ей альфа-спирали с N-конца белка? Получите ее.

В самом низу документа, содержащего информацию о данном мне для исследования белке, можно найти данные о том, что третья альфа-спираль образована 22-31 аминокислотными остатками.
MAELSDQEML RYNRQIILRG FDFDGQEALK DSRVLIVGLG GLGCAASQYL ASAGVGNLTL
LDFDTVSLSN LQRQTLHSDA TVGQPKVESA RDALTRINPH IAITPVNALL DDAELAALIA
EHDLVLDCTD NVAVRNQLNA GCFAAKVPLV SGAAIRMEGQ ITVFTYQDGE PCYRCLSRLF
GENALTCVEA GVMAPLIGVI GSLQAMEAIK MLAGYGKPAS GKIVMYDAMT CQFREMKLMR
NPGCEVCGQ 
Итак, последовательность третьей альфа-спирали: DFDGQEALKD.

(аспарагиновая кислота-фенилаланин-аспарагиновая кислота-глицин-глутамин-глутаминовая кислота-АЛАНИН-лейцин-лизин-аспарагиновая кислота).

2) Где больше остатков аланина в полученной спирали или в С-концевой альфа-спирали? Приведите числа.

Аналогично нахождению последовательности третьей альфа-спирали с N-конца узнаем, что C-концевая альфа-спираль образована 194-213 аминокислотными остатками.

Ее последовательность: APLIGVIGSLQAMEAIKMLA.

(АЛАНИН-пролин-лейцин-изолейцин-глицин-валин-изолейцин-глицин-серин-лейцин-глутамин-АЛАНИН-метионин-глутаминовая кислота-АЛАНИН-изолейцин-лизин-метионин-лейцин-АЛАНИН).

Итог: в полученной альфа-спирали 1 остаток аланина, а в C-концевой – 4 остатка аланина, что больше, чем один.

Сравнение количества записей в SwissProt и TrEMBL

Запрос

Число записей
в SwissProt

Число записей
в TrEMBL

Molybdopterin biosynthesis protein moeB

16

428

Molybdopterin biosynthesis protein

722

4434

protein moeB

29

1116

Сравнение белков MOEB_ECOLI и MOEB_SALTY

Метка поля

MOEB_ECOLI

MOEB_SALTY

Первый код доступа

AC

P12282

Q56067

Идентификатор последовательности в БД

ID

MOEB_ECOLI

MOEB_SALTY

Название (краткое описание) белка

DE

Белок moeB, биосинтезирующий молибдоптерин

Белок moeB, биосинтезирующий молибдоптерин

Дата создания документа

DT

01 октября 1989

01 ноября 1997

Дата последнего исправления аннотации

DT

16 декабря 2008

16 декабря 2008

Название организма

OS

Escherichia coli (strain K12)

Salmonella typhimurium

Классификация организма (список таксонов)

OC

Bacteria; Proteobacteria; Gammaproteobacteria; Enterobacteriales;
Enterobacteriaceae; Escherichia

Bacteria; Proteobacteria; Gammaproteobacteria; Enterobacteriales;
Enterobacteriaceae; Salmonella

Длина последовательности

SQ

249

249

Молекулярная масса белка

SQ

26,719

26,903

Число публикаций, использованных при создании документа

RN

4

2

Журнал и год самой поздней публикации

RL

Mol. Syst. Biol. 2:E1-E5(2006)

Nature 413:852-856(2001)

Описание вторичной структуры

FT

11 альфа-спиралей
8 бета-тяжей
3 бета-поворота

описания нет

Ключевые слова

KW

3D-structure; Complete proteome; Molybdenum cofactor biosynthesis

Complete proteome; Molybdenum cofactor biosynthesis

Темы, освещённые в комментариях

CC

Функция: вовлечен в биосинтез кофактора молибдоптерина, необходимого для молибдэнсодержащих ферментов. Играет роль в активации малой субъединицы фактора превращения молибдоптерина.
Метаболистический путь: Биосинтез кофактора; биосинтез молибдоптерина.
Взаимодействие:
P0A6Y8:dnaK; NbExp=1; IntAct=EBI-554435, EBI-542092; P30748:moaD; NbExp=1; IntAct=EBI-554435, EBI-554366;

Принадлежит к семейству hesA/moeB/thiF.

Функция: вовлечен в биосинтез кофактора молибдоптерина, необходимого для молибдэнсодержащих ферментов. Играет роль в активации малой субъединицы фактора превращения молибдоптерина.
Метаболистический путь: Биосинтез кофактора; биосинтез молибдоптерина.
Взаимодействие:
P0A6Y8:dnaK; NbExp=1; IntAct=EBI-554435, EBI-542092; P30748:moaD; NbExp=1; IntAct=EBI-554435, EBI-554366;

Принадлежит к семейству hesA/moeB/thiF.

Особенности последовательности

FT

Дано описание вторичной структуры.

Описание последовательности не сходится с неизвестным источником:
9       M > I
38     G > R
117    S > A
169    N > T
221    G > E

Идентификаторы записей PDB

DR

1JW9
1JWA
1JWB

HSSP создан по шаблону PDB 1JW9, основанном на UniProtKB P12282.

Дополнительное задание

По запросу "Molybdopterin biosynthesis protein moeB" найден только один родственный моему белок, имеющий третичную структуру: MOAD_ECOLI.