Учебная страница курса биоинформатики,
год поступления 2009

Семестры Студенты Преподаватели

• 2023
• 2022
• 2021
• 2020
• 2019
• 2018
• 2017
• 2016

• ...

Анализ результатов моделирования поведения пептида в формамиде.

Начните просмотр результатов с изучения файла pep_md.log.

1. Любой анализ начинают с визуального анализа движений молекул. При вопросе о выводк групп выберите Protein.

   1        gmx trjconv -f pep_md.xtc -s pep_md.tpr -o pep_pbc_1.pdb -skip 20 -pbc mol

• Откройте ваш b_pbc_1.pdb в PyMol , не забудьте включить анимацию. Если Вас не устроил результат визуализации попробуйте:

   1        gmx trjconv -f pep_md.xtc -s pep_md.tpr -o pep_fit_1.pdb -skip 20 -fit rot+trans

• Занесите ваши наблюдения в журнал. Отметье в какой момент происходят изменения. Для опредления соотвествия между номером модели и временем моделирования найдите в pdb файле выражение "MODEL 50" (цифра 50 это и есть номер модели) и двумя строчками выше будет упосинание о времени в моедлировании.

2. Определите средне-квадратичное отколнение в ходе моделирования. Так как у нас происходит конформационный переход сначала расчитаем отклонение в ходе все симуляции относительно стартовой структуры.

   1        gmx rms -f pep_md.xtc -s pep_md.tpr -o rms_1

• И относительно каждой предидущей структуры на растоянии 400 кадров. Если ближе к концу закончился конформационный переход, то отколнение должно уменьшаться.

   1        gmx rms -f pep_md.xtc -s pep_md.tpr -o rms_2 -prev 400

3. Определите изменение гидрофобной и гидрофильной поверхности в ходе конформационного перехода.

   1        gmx sasa -f pep_md.xtc -s pep_md.tpr -o sas_pep.xvg

• Постройте зависимость изменения гидрофобной гидрофильной поверхностей доступных растворителю от времени. Сделайте вывод о возможных причинах конформационного перехода.

4. Традиционным анализом является расчёт колчества образуемых водородных связей. Если мы будем исследовать связи между пептидом и пептидом, то это будут водородные связи в пептиде. Для конца траектории:

   1        gmx hbond  -f pep_md.xtc -s pep_md.tpr -num hbond_pep
   2        где X это величина в пикосекундах для начала анализа.

5. Не менее интересно будет изучить количество вдородных связей пептид-формамид.

   1        gmx hbond  -f pep_md.xtc -s pep_md.tpr -num hbond_pep_sl 

• Постройте зависимости и добавтье к отчёту. Сделайте вывод об количестве водородных связей в этом дуплексе, соотвествует ли это каноническим представлениям? Как влияет конформационный переход на количество водородных связей с водой?. Cделайте вывод о возможных причинах конформационного перехода.

6. Если у нас происходит разрушение вторичной структуры, то надо построить зависимость вторичной структуры от времени:

   1        export DSSP=/home/users/golovin/progs/bin/dsspcmbi
   2        do_dssp  -f pep_md.xtc -s pep_md.tpr -o ss  
   3        # Для просмотра переведём xpm в eps
   4        xpm2ps -f ss.xpm -o ss.eps -by 10

• Сравните Ваши визуальные наблюдения и расчёт вторичной структуры. Наблюдения внесите в отчёт.

Напоминаю! Все построенные зависимости должны быть представлены в отчёте и должны сопровождаться обсуждением и выаодами