МОСКОВСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ УНИВЕРСИТЕТ ИМЕНИ М.В.ЛОМОНОСОВА
ФАКУЛЬТЕТ БИОИНЖЕНЕРИИ И БИОИНФОРМАТИКИ

Домашняя страничка Ильи Курочкина

Главная

I Семестр

II Семестр

Проекты

Обратная Связь

Торсионные углы

Пояснения по поводу карты Рамачандрана:

Углы вращения вокруг вокруг связей N-Ca и Са-С(O)называют соответственно углами Φ и Ψ. Для отсчет этих двугранных углов прибегают к следующему приему. Если представить что наблюдатель смотрит вдоль связи N-Ca, то “следующая” связь Ca-C(O) может оказаться заслоненной “предшествующей” связью C(O)-N. Такой конформации (заслоненной или цисоидной, невыгодной стерически) соответствует угол Φ= 00. Если связь Са-С(О) не заслонена и для достижения конфигурации связь С(О)-N нужно вращать по часовой стрелке, угол Φ считается и возрастает до 1800. В последнем случае достигается трансоидная конфигурация. В противоположном направлении отсчитываются отрицательные значения угла Φ от 00 до -1800. Аналогично для определения угла Ψ смотрят вдоль связи Са-С(О), при этом заслоненной комформации(когда связь N-Ca закрывает связь C(O)-N) приписывается угол Ψ= 00, а трансоидной – угол + или -1800.

Значение углов Φ и Ψ для какого-либо аминокислотного остатка характеризуют его положение во вторичной структуре. Если указать эти значения для всей последовательности аминокислот, то ими определится свертывание данного полипептида в пространстве. Принципиально возможны любые наборы значений двухгранных углов Φ и Ψ, однако многие из них сопряжены со значительными стерическими помехами и отвечают весьма невыгодным энергетическим конформациям.

Для описания стереохимии аминокислотных остатков в белках удобна карта Рамачандрана, представляющая собой квадрат, по одной стороне которого отложены значения Φ от -1800 до +1800, а по другой – значения угла Ψ. Если бы не накладывалось никаких ограничений на стереохимию полипептидной цепи, то углы Φ и Ψ могли бы принимать любые значения, а значит конформация того или иного аминокислотного остатка, могла оказаться в любом месте карты.

В действительности допустимы вовсе не любые комбинации углов Φ и Ψ. Это связанно с тем, что при изменении обоих углов изменяется и положение атомов в соседних аминокислотных остатков относительно друг друга. Сближение в пространстве атомов, особенно объемистых(кислорода, углерода, азота), приводит к их взаимному отталкиванию. Преодоление этого отталкивания требует значительных энергетических затрат, что делает такую конфигурацию полипептидной цепи не устойчивой. Карты Рамачандрана подобно географическим, на них нанесены горизонтали, соответствующие тому или иному энергетическому уровню. Более выгодной конформации соответствует меньший энергетический уровень, который на карте Рамачандрана выглядит как долина, впадина; наименее выгодной отвечает гребень, хребет.

Карта Рамачандрана для альфа-спирали 14-24 из записи 1KSK

Карта Рамачандрана альфа-спирали показывает значения торсионных углов phi и psi в этой части молекулы белка. Для выбранной альфа-спирали средние значения торсионных углов Φ= -67,5 и соответственно Ψ= -14,7.

Точки, "выпадающие" из общего скопления – это точки со значениями Ψ для 14-ого и Ψ для 24-ого остатков, т.е. концевых. Эти углы характеризуют не взаимное расположение атомов внутри альфа-спирали, а расположение пограничных атомов, относительно соседних с альфа-спиралью остатков.

Карта Рамачандрана белка из записи 1KSK, на которой покрашенны в свой цвет различные остатки.

Карта Рамачандрана №2 для данного белка

На карте Рамачандрана для одной из цепей отлично видно скопления остатков соответствущие альфа-спиралям (нижнее) и бета-слоям(верхнее), поэтому можно утверждать их организацию в "альфа-бета" белок. Точки, не лежащие в этих скоплениях отвечают обычно глицину, у которого нет СB атома или благодоря концевым остатакам получаемых в результате того, что из-за наличия селенметионина в цепи, она получается рваной.


© 2008,Илюха Курочкин,Inc