Альфа-спираль 14-24 белка из 1KSK.

Правила образования водородных связей в альфа-спирале и краткое описание:

Водородная связь - это связь возникающая между томом кислорода и атомом азота. Пептидная цепь (от N- к O- концевому остатку) направлена слева направо. Водородные связи соединяют карбонильный кислород i-го остатка с водородом NH-группы (i+4)-го остатка. В пространстве соседствуют боковые цепи аминокислот, разделенных двумя или тремя остатками. Размещение атомом в спирали кажется свободным только потому, что они для наглядности показаны в уменьшенном масштабе. С учетом реальных радиусов альфа-спираль представляет собой плотно упакованную структуру, лишенную внутреннего канала и не проницаемая даже для воды. В проекции на ось спирали расстояние между соседними CA-атомами составляет 1.5Å,угол поворота, приходящийся на один остаток равен 100⁰. На полный поворот спирали (360⁰) приходится 3.6 остатка.

В отличие от альфа-спирали бета-слой стабилизируется взаимодействиями между соседними отрезками пептидной цепи, т.е. несколько более далекими контактами.

Рассмотрим систему водородных связей между двумя отрезками (А и Б) пептидной цепи, образующими параллельный бета-слой (отрезки пептидной цепи направлены в одну сторону). В этом случае NH-группа какого-либо остатка в отрезке А дает водородную связь с карбонильной группой i-го остатка пептидной цепи Б, а карбонильная группа того же аминокислотного остатка цепи А – с NH-группой (i+2)-го остатка в параллельной цепи Б. Важно, что (i+1)-й остаток цепи Б при этом как бы пропущен и его NH- и карбонильная группы во взаимодействии с цепью А не участвуют. Точно так же далеко не все С=0 и NH-группы цепи А участвуют во взаимодействии с цепью Б. Таким образом, два отрезка параллельного бета-слоя соединяются водородными связями, что приводит к формированию больших циклов из 12 атомов. Отметим то, что в каждой из цепей во взаимодействии с соседней участвует только половина групп, которые могли бы образовывать водородные связи. Следовательно, каждый из этих участков пептидной цепи может образовывать такую же систему водородных связей еще с одним отрезком, тот, в свою очередь, с другим и т.д.

В антипараллельном бета-слое водородные связи образуются между противоположно направленными пептидными группировками соседних отрезком, что приводит к чередованию 8- и 14-членных циклов. И в этом случае во взаимодействии с соседней пептидной цепью участвуют не все, а каждый второй аминокислотный остаток. Половина пептидных групп остается свободной, что дает возможность присоединить к каждому из двух антипараллельно направленных отрезков еще по одному отрезку пептидной цепи, и т.д.