а) поверхности контакта мономера белка с симметричным мономером на фоне остовной (ribbon) модели мономера (скрипт);
Рисунок 1.
б) поверхности контакта димера белков с двойной спиралью ДНК на фоне остовной модели части белка, вовлечённой в контакт;
Рисунок 2.
в) поверхности контакта ДНК с димером белков на фоне проволочной (sticks) модели двойной спирали (скрипт).
Рисунок 3.
Выдача:
List of interface residues Interface Residue Segments 15 Interface Accessible Surface Area (A2) 2528.34 % Interface Accessible Surface Area 15.16 Atoms in Interface 211 % Polar Atoms Contribution to Interface 38.64 % Non-Polar Atoms Contribution to Interface 44.23 % Neutral Atoms Contribution to Interface 16.39 Residues in Interface 62 % Polar Residues in Interface 32.26 % Non-Polar Residues in Interface 38.71 % Charged Residues in Interface 29.03 Residues on Surface 452 % Polar Residues on Surface 29.20 % Non-Polar Residues on Surface 38.05 % Charged Residues on Surface 32.74 Planarity (A) 3.823 Eccentricity 0.896 Secondary Structure in Interface Alpha % Alpha Character in Interface 48.39 % Beta Character in Interface 14.52 Secondary Structure on Surface Alpha % Alpha Character on Surface 42.92 % Beta Character on Surface 8.41 Hydrogen Bonds 22 Salt Bridges 50 Disulphide Bonds 0 Bridging Water Molecules 0 Gap Volume (A3) 10482.75 Gap Volume Index (A) 2.07
В качестве гидрофобной части возьмем долю площади, приходящуюся на неполярные атомы: 44.23%
Общая площадь 2528.34 A2
Выдача программы clud.txt содержит список гидрофобных кластеров (в данном случае 8).
С помощью PyMOL было создано изображение (как в 1а), на котором поверхность каждого кластера выделена цветом (скрипт)
Рисунок 4.
Доменная структура 1А40 по данным pDomain
CATH 1A40A1 1-77 , 230-239 , 254-321 1A40A2 78-229 , 240-253 SCOP 1A40A1 1-321 pdp 1A40A1 1-75 , 255-321 1A40A2 76-254 DHcL 1A40A1 1-321 dp 1A40A1 78-253 1A40A2 1-77 , 254-321 DDomain 1A40A1 1-321 NCBI 1A40A1 1-321 PUU 1A40A1 1-77 , 230-239 , 254-321 1A40A2 78-229 , 240-253 Dodis 1A40A1 1-77 , 240-321 1A40A2 78-239На мой взгляд, наиболее вероятная SCOP, отвечающая одному домену. На первый взгляд, можно структуру разделить на 2 домена, но эти
гипотетические домены "сшивают" 2 бета-листа, такое разделение маловероятно.
Рисунок 5.
Поэтому возьмем другой белок 3K8T (рибонуклеозид-дифосфат-редуктаза, состоящая из одной большой цепи).
Наиболее вероятная доменная структура такая:
3K8TA1 90-195 (красный) 3K8TA2 196-217 , 443-623 , 690-711 (фиолетовый) 3K8TA3 218-442 , 712-746 (зеленый) 3K8TA4 624-689 (светлый)
Она лучшим образом отражает связывание разных доменов с лигандами и домены, которые, видимо, не связываются с лигандами.
Рисунок 6.
Доменная структура 1QP7 по данным pDomain:
CATH 1QP7A1 2-58 1QP7A2 59-160 , 291-322 1QP7A3 161-290 , 323-339 SCOP 1QP7A1 2-57 1QP7A2 58-339 pdp 1QP7A1 2-47 1QP7A2 48-141 1QP7A3 142-339 DHcL 1QP7A1 2-117 1QP7A2 118-339 dp 1QP7A1 2-57 1QP7A2 58-155 1QP7A3 156-339 DDomain 1QP7A1 2-339 NCBI 1QP7A1 1-45 1QP7A2 58-160 , 293-340 1QP7A3 161-292 PUU 1QP7A1 1-45 1QP7A2 57-156 , 292-317 1QP7A3 157-291 , 318-338
Посмотрим на доменную структуру по SCOP на рис.7. Такое разделение на домены
показывает, что один домен является ДНК-связывающим, а другой связывается с гипоксантином.
Рисунок 7. Красным и синим показаны найденные домены, зеленым - не входящие в домены остатки, оранжевым - гипоксантин.
Также на рисунке показана ДНК.