Главная
В этой записи содержится информация о трехкомпонентном транскрипционном комплексе:
1) ДНК (цепи E, F)
2) белок MCM1 регулятор транскципции (цепи A, B), фрагмент последовательности 1-100
3) белок MAT ALPHA-2 репрессор транскрипции (цепи C, D), фрагмент последовательности 113 - 189
Поле COMPND:
COMPND MOL_ID: 1; COMPND 2 MOLECULE: DNA (STE6 OPERATOR DNA); COMPND 3 CHAIN: E; COMPND 4 ENGINEERED: YES; COMPND 5 MOL_ID: 2; COMPND 6 MOLECULE: DNA (STE6 OPERATOR DNA); COMPND 7 CHAIN: F; COMPND 8 ENGINEERED: YES; COMPND 9 MOL_ID: 3; COMPND 10 MOLECULE: PROTEIN (MCM1 TRANSCRIPTIONAL REGULATOR); COMPND 11 CHAIN: A, B; COMPND 12 FRAGMENT: RESIDUES 1 - 100; COMPND 13 SYNONYM: PHEROMONE RECEPTOR TRANSCRIPTION FACTOR; COMPND 14 ENGINEERED: YES; COMPND 15 MOL_ID: 4; COMPND 16 MOLECULE: PROTEIN (MAT ALPHA-2 TRANSCRIPTIONAL REPRESSOR); COMPND 17 CHAIN: C, D; COMPND 18 FRAGMENT: RESIDUES 113 - 189; COMPND 19 SYNONYM: MATING-TYPE PROTEIN ALPHA-2; COMPND 20 ENGINEERED: YES
На рисунке 1 показано взаимодействие цепей D (желтый) и A (фиолетовый), при условии, что водородной связью
считаем расположение двух
полярных атомов (азот и кислород) из разных цепей на расстоянии менее 3.5 Å.
Рисунок 1. Цепь D белка MAT ALPHA-2 показана желтым цветом,
цепь A белка MCM1 - фиолетовым,
цепи ДНК - серая и красная
На рисунке 2 - взаимодействие цепей D (желтая) и A (фиолетовая).
Можно видеть, что взаимодействуют цепи как структурными участками, так и неструктурированными.
Рисунок 2.
На рисунке 3 показаны в проволочной модели все аминокислотные и нуклеотидные остатки,
которые участвуют в водородных связях с цепью D и все остатки цепи D, связанные с другими цепями.
Рисунок 3. Белковая цепь D - желтая, белковая цепь A - фиолетовая, цепь ДНК E - красная, цепь ДНК F - серая.
Полярные атомы представлены в форме шариков.
На рисунке 4 показано взаимодействие цепи D с цепями ДНК.
С нуклеотидными остатками образуют водородные связи остатки
Gln 175, Asn 182, Arg 185 из альфа-спирали и
Arg 135, Tyr 131, Arg 132 из неструктурированного участка последовательности.
Рисунок 4.
Желтым цветом показана цепь D. Взаимодействующие аминокислотные и
нуклеотидные
остатки показаны в шарнирной модели.
Таким образом, в образовании водородных связей цепи D с другими биополимерами участвуют
аминокислотные остатки одной альфа-спирали и неструктурированных участков, бета-тяж и другие
три альфа-спирали не участвуют
в данных взаимодействиях.
Получаем симметрические образы ассиметрической единицы
symexp sym, 1MNM, chain d, 3.5Посмотреть изображение
На рисунке 5 показаны взаимодействующие остатки цепи D и всех цепей ДНК, в том числе симметрических образов цепей ДНК.
Альфа-спираль лежит в большой бороздке ДНК.
Рисунок 5.
Полярные атомы - в форме шариков.
Взаимодействие с белками других образов ассиметрической единицы.
На рисунке 6 видно,
что цепь D образует водородные связи только с цепями А, например,
бета-тяж цепи D образовал параллельный бета-тяж с бета-тяжом цепи А одного из образов.
Рисунок 6.
Таким образом, цепь D образует водородные связи с ДНК ( одной из трех) и цепями А (двумя из трех).