Введение в PyMOL

1. Запись 1KMY банка PDB.

В структуре присутствует ион железа двухвалентного. На рисунке ниже показаны также лиганды дифенил-2,3-диол(BPY),2-мелил-2-пропанол(TBU).
Аминокислотные остатки гистидины 146 и 210, глутаминовая кислота 260 и BPY связаны с ионом железа координационными связями(расстояние от иона железа до этих соединений не больше 3,5 ангстрем).

2. i) Запись 1DLP банка PDB

Структура сахар-связывающего белка(LECTIN SCAFET PRECURSOR) из этой записи расшифрована в 1999 году.

Изображение белка

Разрешение 3.30 ангстрем В данной записи интересны своей "необычностью" остатки 136 цепи A(аспарагин) и 167 цепи С(аргинин). На рисунке ниже показано изображение этих остатков. Очевидно, что образовавшиеся циклы не имеют ничего общего с истинной структурой аминокислот.

Авторы указали на ненадежность положения атомов в этих аминокислотах в поле REMARK:


REMARK 480 ZERO OCCUPANCY ATOM                                                  
REMARK 480 THE FOLLOWING RESIDUES HAVE ATOMS MODELED WITH ZERO                  
REMARK 480 OCCUPANCY. THE LOCATION AND PROPERTIES OF THESE ATOMS                
REMARK 480 MAY NOT BE RELIABLE. (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME;              
REMARK 480 C=CHAIN IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE):         
REMARK 480   M RES C SSEQI ATOMS    
-----------------------------------------------------------------------
-----------------------------------------------------------------------                                            
REMARK 480     ASN A  136   CG    OD1   ND2                                                   
REMARK 480     ARG C  167   CB    CG    CD    NE    CZ    NH1   NH2

ii) Запись 1GT0 банка PDB.

Структура белка(транскрипционного фактора) расшифрована в 2002 году.

Разрешение 2.6 ангстрем

Цепь С с пропущенным участком 78-96

На рисунке выделены крайние от разрыва остатки(75-77, 98-100).
Несмотря на отсутствие остатков 78-96 в цепи С, нет никакой информации в поле REMARK файла 1GT0.pdb

2. iii) Запись 2B5A банка PDB

Структура контрольного элемента системы рестикции и модификации бактерии BACILLUS CALDOLYTICUS расшифрована в 2005 году.
Разрешение 1.54 ангстрем
Были рассмотрены остатки с номером 21(глутамины) всех 4 цепей в белке. Остатки цепей A, B, и D обычны, а остаток цепи С выглядит довольно странно, имея 2 боковых цепи, что, вероятно, вызвано тем, что он боковая цепь может находиться в 2 пространственных положениях относительно атома СА.
В поле REMARK эта особенность не отмечена.

2. iiiii) Запись 7GPB банка PDB

Структура гликогенфосфорилазы расшифрована в 1990 году.
Разрешение 2.90 ангстрем
Были рассмотрены остатки 67 4 цепей, триптофаны. Как известно, триптофан является ароматичным соединением, что требует, чтобы атомы лежали в одной плоскости. Это необходимое условие нарушено(см.изображение ниже). Наиболее наглядно это показано на примере триптофана цепи D, некоторые атомы которого скорее лежат в плоскости, перпендикулярной исходной. В поле REMARK информации нет.

3. Создание скрипта для PyMOL

Результатом работы скрипта является картинка к файлу 1GT0.pdb задания 2.ii

load 1GT0.pdb hide all show sticks, resi 75-100 and chain c show ribbon, chain c and not resi 75-100 color green, chain c and not resi 75-100

4. Впечатление от PyMOL

Первое яркое впечатление оставляет изображение более хорошего качества,
возможна более динамичная работа, к тому же много функций
по работе с белком, которых в RasMol нет(поверхность),
наличие командной строки в Viewer.
Другой положительный и несомненно радующий факт возможности COPY/PASTE
и активное использование мышки при работе.