| |
Метка поля |
Белок 1 |
Белок 2 |
Белок 3* |
| Первый код доступа |
АС |
P04391 |
Q51742 |
P00480 |
| Идентификатор последовательности в БД |
ID |
OTC1_ECOLI |
OTC_PYRFU |
OTC_HUMAN |
| Название (краткое описание) белка |
DE |
Орнитинкарбамойлтрансфераза, цепь I.
Краткое название - ОТС-аза-1 (OTCase-1) |
Орнитинкарбамойлтрансфераза
Краткое название - ОТС-аза (OTCase) |
Орнитинкарбамойлтрансфераза (митохондриальный белок);
Орнитинтранскарбамилаза
Краткое название - ОТС-аза (OTCase) |
| Дата создания документа |
DT |
20 марта 1987 |
1 ноября 1997 |
21 июля 1986 |
| Дата последнего исправления аннотации |
DT |
16 декабря 2008 |
20 января 2009 |
20 января 2009 |
| Название организма |
OS |
Escherichia coli (штамм K12) |
Pyrococcus furiosus |
Homo sapiens (Human) |
| Классификация организма (список таксонов) |
ОС |
Bacteria; Proteobacteria; Gammaproteobacteria; Enterobacteriales; Enterobacteriaceae; Escherichia |
Archaea; Euryarchaeota; Thermococci; Thermococcales; Thermococcaceae; Pyrococcus |
Eukaryota; Metazoa; Chordata; Craniata; Vertebrata; Euteleostomi; Mammalia; Eutheria; Euarchontoglires; Primates; Haplorrhini; Catarrhini; Hominidae; Homo |
| Длина последовательности |
SQ, ID |
334 а/к |
315 а/к |
354 а/к |
| Молекулярная масса белка |
SQ |
36907 |
35181 |
39935 |
| Число публикаций, использованных при
создании документа |
RN |
8 |
7 |
42 |
| Журнал и год самой поздней публикации |
RL |
Mol. Syst. Biol., 2006 |
J. Biol. Chem., 2002 |
Science, 2006 |
| Описание вторичной структуры |
FT |
Перечисляются варианты вторичной структуры на участках аминокислотной цепи, заданных номерами начальных и конечных остатков |
| Преобладает альфа-спираль |
Преобладает альфа-спираль |
Преобладает альфа-спираль |
| Ключевые слова |
KW |
3D-structure; Amino-acid biosynthesis; Arginine biosynthesis; Complete proteome; Cytoplasm; Direct protein sequencing; Transferase |
3D-structure; Amino-acid biosynthesis; Arginine biosynthesis; Complete proteome; Cytoplasm; Direct protein sequencing; Transferase |
3D-structure; Acetylation; Amino-acid biosynthesis; Arginine biosynthesis; Disease mutation; Mitochondrion; Polymorphism; Transferase; Transit peptide; Urea cycle |
| Темы, освещённые в комментариях |
CC |
Каталитическая активность (катализируемая реакция): карбамойлфосфат + L-орнитин = фосфат + L-цитруллин
Функция: Биосинтез аминокислот; биосинтез L-аргинина; реакция образования L-аргинина из L-орнитина и карбамойлфосфата: стадия 1/3
Структура: Тример идентичных или неидентичных цепей, которые кодируются двумя дуплицированными генами (argI и argF) в разных локусах
Местонахождение в клетке: Цитоплазма (вероятное)
Сходство с другими белками: Принадлежит к группе АТС-аз/ОТС-аз |
Каталитическая активность (катализируемая реакция): карбамойлфосфат + L-орнитин = фосфат + L-цитруллин
Функция: Биосинтез аминокислот; биосинтез L-аргинина; реакция образования L-аргинина из L-орнитина и карбамойлфосфата: стадия 1/3
Структура: Гомододекамер
Местонахождение в клетке: Цитоплазма
Домены: Мономер сложен из двух доменов одного размера. Домен N-конца - это домен, связывающийся с карбамойлфосфатом, орнитин связывается с С-конечным доменом.
Разное: Взаимодействует с карбамойлфосфатсинтетазой (СК-азой, СКase), образуя направляющую группу для карбамойлфосфата. Это предотвращает термическую денатурацию карбамойлфосфата.
Сходство с другими белками: Принадлежит к группе АТС-аз/ОТС-аз |
Каталитическая активность (катализируемая реакция): карбамойлфосфат + L-орнитин = фосфат + L-цитруллин
Функция: Метаболизм азота; орнитиновый цикл; реакция образования L-цитруллина из L-орнитина и карбамойлфосфата: стадия 1/1
Структура: Гомотример
Местонахождение в клетке: Митохондриальный матрикс
Тканевая специфичность: В основном в печени и слизистой оболочке кишечника
Заболевания: OTCD - дефицит орнитинкарбамойлтрансферазы (нарушения в орнитиновом цикле), приводит к гипераммонемии. <...>
Сходство с другими белками: Принадлежит к группе АТС-аз/ОТС-аз
Ссылки в Интернет:
OTC
GeneRewiews |
| Особенности последовательности |
FT |
Инициирующая молекула метионина отсутствует; тогда цепью являются остатки 2-334, указаны места присоединения карбамойлфосфата (остатки 56-60, 107, 134) и орнитина (остатки 273-276); важные для сохранения структуры остатки (31 и 147); указаны аминокислотные остатки последовательности, не совпадающие в разных публикациях (12, 119, 121, 139-142, 242, 252, 315); описана вторичная структура. |
Инициирующая молекула метионина отсутствует; тогда цепью являются остатки 2-315, указаны места присоединения карбамойлфосфата (остатки 57-61, 108, 135) и орнитина (остатки 269-272); важные для сохранения структуры остатки (32 и 148); мутагенные остатки (22, 26, 30, 34, 228, 241, 278), их изменения при мутации, причины и следствия мутаций; указаны аминокислотные остатки последовательности, не совпадающие в разных публикациях (206, 209); описана вторичная структура. |
Первые 32 остатка - транспортный белок ¹, собственно орнитинкарбамойлтрансфераза - остатки 33-354; указаны места присоединения орнитина и карбамойлфосфата, а также активный центр (цистеин-303); даны номера модифицированных остатков и указаны их модификации; номера остатков, варьирующих при различных отклонениях; также указаны номера остатков, не совпадающих в разных публикациях; описана вторичная структура. |
| Идентификаторы записей PDB |
DR |
1AKM; 1DUV; 2OTC |
1A1S; 1PVV |
1C9Y; 1EP9; 1FVO; 1OTH |