| Торсионные углы в альфа-спирали, состоящей из аминокислотных остатков № 16-35 полипептидной цепи Н | ||
|
Угол phi - это угол вращения вокруг связи N-СA, psi - угол вращения вокруг связи СА-С(О). Для выбранного элемента вторичной структуры: Среднее значение phi = -65,33 Среднее значение psi = -38,61 Наиболее часто встречающееся значение phi = приблизительно -63,30 (значение приблизительное, т.к. при рассмотрении с точностью до десятых каждое значение угла phi встречается только один раз) Наиболее часто встречающееся значение psi = -46,40 Как видим, полученные значения углов phi и psi соответствуют значениям углов, характерным для альфа-спирали. Углы phi = -100,00 и psi = 0,50 - это торсионные углы Ser 35, на котором альфа-спираль заканчивается и начинается бета-поворот. |
Торсионные углы в полипептидной цепи Н |
|
Для всей полипептидной цепи Н: Среднее значение phi = -73,87 Среднее значение psi = 22,07 Наиболее часто встречающиеся значения phi = -65,3, -63,4 и -57,0 (встречались каждое по 4 раза из 332) Наиболее часто встречающееся значение psi = -43,6 (встретилось 5 раз из 332) Таким образом, мы видим, что в полипептидной цепи Н содержатся как альфа-спирали, так и бета-тяжи примерно в одинаковых количествах. Торсионным углам альфа-спиралей соостетствуют точки диаграммы в области phi = -50, psi = -40, бета-тяжей - точки в верхнем и нижнем левом углах диаграммы (область phi = -120, psi = 120 и phi = -120, psi = -120). Точки в правой половине диаграммы соответствуют торсионным углам глицинов, которые могут быть любыми из-за того, что радикал глицина свободно вращается вокруг связи (очень малый размер радикала). |
|
к проектам
на главную