Изображение области связывания PLP (близкого к α-цепи) с аминотрасферазой 7, 8-диамино-пеларгоновой кислоты

На рисунке крупные красные шары—атомы кислорода, образующие с молекулой PLP (в центре) водородные связи (показаны пунктиром), длина которых не превышает 3-х Å. Область связывания белка с молекулой PLP , была выделена с помощью RasMol-а.

Молекула PLP в целом гидрофильна и поэтому не участвует в гидрофобном взаимодействии с белком. О гидрофильности молекулы кроме большого числа атомов с высокой электроотрицательностью в составе самой молекулы говорит ещё и наличие 12-ти молекул воды (маленькие синие шары) вокруг PLP.

Проект генно-инженерного эксперимента

Аминокислоты, контактирующие с молекулой PLP, ASP245 (Oδ2 атом) и SER113(Oγ атом). Для того чтобы произошла потеря связывания PLP с белком можно заменить одну из контактирующих с PLP аминокислот на аминокислоту не способную образовывать водородные связи, но и не участвующую в гидрофобном взаимодействии (PLP окружен 12-ю молекулами воды).

Заменой может быть Arg, Gln, Trp, Lys, Pro или Asn, так как эти аминокислоты не будут образовывать водородные связи и в то же время не будут участвовать в гидрофобном взаимодействии. Заменяемой аминокислотой может быть Asp 245, так как она удалена на 2,707A, что обуславливает достаточно прочную водородную связь. Для того чтобы не произошла потеря связывания PLP с белком следует заменить одну из контактирующих с PLP аминокислот на аминокислоту способную образовывать водородные связи. Эта аминокислота должна представлять из себя либо донор протона, либо она способна образовывать «водные мостики». Этими аминокислотами-заменителями могут быть Arg, Gln, Tyr, Trp, Ser, His, Lys, Thr или Asn. Заменить лучше всего Ser 113, так как он удален на 2,786A, что почти на гране образования водородной связи (дальше 3A водородные связи почти не образуются).