Заданный PDB файл: 1KQF.
Перечислите в отчёте цепи белка и для каждой – сколько каких элементов вторичной структуры нашёл DSSP. Одним элементом вторичной структуры будем считать блок идущих подряд букв H (альфа-спираль) или E (бета-тяж).
Полученный файл dssp был импортирован в Exel, после чего было посчитано количество элементов вторичной струтуры каждой цепи.
Цепь альфа-спиралей бета-тяжей А 27 42 В 6 10 С 10 2 Из файла PDB были полученны следующие данные:
Цепь альфа-спиралей бета-тяжей А 43 43 В 11 11 С 14 2 Кроме того, что данные отличаются количественно, начало элементов H различается PDB+1=DSSP. А конец элемента H наоборот: PDB-1=DSSP. Такие различия приводят к уменьшению аминокислот, входящих в элемент H.
Данные по элементам E отличаются незначительно, в PDB ещё можно найти информацию о том, какие элементы образуют одну бета-поврехность. (таблица сравнений)
Всего найдено 366 остатков, имеющих положительный угол PHI. Таблица.
Вторичная структура цепи С.
В основном остатки с положительным углом PHI лежат либо между элементами, либо в бета-тяжам. Но это не свойственно бета-тяжам, и результаты можно объяснить тем, что алгоритм DSSP не учитывает торсионные углы при построении структуры.
Т.к. программе полный белок показался слишком большим, пришлось уменьшить его до одной цепи B (файл). В итоге получаем файл. И анализируем его. С помощью PyMol получаем следующие изображения водородных связей:
а) участвующих в стабилизации вторичной структуры;
б) между боковыми цепями аминокислотных остатков;
в) между боковой цепью одного остатка и остовным атомом другого
г) между белком и каким-либо лигандом (малой органической молекулой)
д) водяные мостики между различными остатками
