| Метка поля | Содержание | |
| Код(ы) доступа ("Accession number") | AC | P05020 |
| Идентификатор записи в БД | ID | PYRC_ECOLI |
| Название (краткое описание) белка | DE | Digydroorotase (EC 3.5.2.3) (DHOase) |
| Дата создания документа | DT | 13-AUG-1987 |
| Дата последнего исправления аннотации | DT | 05-MAY-2009, entry version 95. |
| Число публикаций, использованных при создании документа | RN | 9 |
| Журнал и год самой поздней публикации | RL | Biochemistry 40:6989-6997(2001) |
| Ключевые слова | KW | 3D-structure; Complete proteome; Direct protein sequencing; Hydrolase; Metal-binding; Pyrimidine biosynthesis; Zinc. |
| Что содержит поле комментариев? | CC | КАТАЛИТИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ: (S) -дигидророоротат + H(2)O = N-карбомил-L-аспарат.
КОФАКТОР:Связывание 2 ионов цинка с субъединицей.
МЕТАБОЛИЧЕСКИЙ ПУТЬ: Метаболизм пиримидина. СУБЪЕДИНИЦА: Гомодимер. СХОДСТОВО: Принадлежит к семейству дигидрооротаз. Типичный представитель суперсемейства 1. |
| Идентификаторы записей PDB | DR | 1J79; 1XGE; 2E25; 2EG6; 2EG7; 2EG8; 2Z24; 2Z25; 2Z26; 2Z27; 2Z28; 2Z29; 2Z2A; 2Z2B |
| Запрос | Число записей в SwissProt | Число записей в TrEMBL |
| Dihydroorotase | 322 | 1902 |
| EC=3.5.2.3 | 299 | 1090 |
| DHOase | 389 | 1368 |
| Метка поля | Белок 1 | Белок 2 | |
| Первый код доступа | AC | P05020 | O66990 |
| Идентификатор последовательности в БД | ID | PYRC_ECOLI | PYRC_AQUAE |
| Название (краткое описание) белка | DE | Dihydroorotase; DHOase; EC=3.5.2.3 | Dihydroorotase; DHOase; EC=3.5.2.3 |
| Дата создания документа | DT | 13-AUG-1987 | 15-DEC-1998 |
| Дата последнего исправления аннотации | DT | 05-MAY-2009 | 05-MAY-2009 |
| Название организма | OS | Escherichia coli (strain K12) | Aquifex aeolicus |
| Классификация организма (список таксонов) | OC | Bacteria; Proteobacteria; Gammaproteobacteria; Enterobacteriales; Enterobacteriaceae; Escherichia. | Bacteria; Aquificae; Aquificales; Aquificaceae; Aquifex |
| Длина последовательности | SQ | 348 | 422 |
| Молекулярная масса белка | SQ | 38827 | 46380 |
| Число публикаций, использованных при создании документа | RN | 9 | 1 |
| Журнал и год самой поздней публикации | RL | Biochemistry 40:6989-6997(2001) | Nature 392:353-358(1998) |
| Описание вторичной структуры | FT | Описана вторичная структура: 18 альфа-спиралей, 13 бэта-тяжей, 3 поворота, 2 атома Zn. | Описана вторичная структура: 14 альфа-спиралей, 18 бэта-тяжей, 4 поворота, 2 атома Zn/ |
| Ключевые слова | KW | 3D-structure; Complete proteome; Direct protein sequencing; Hydrolase; Metal-binding; Pyrimidine biosynthesis; Zinc. | 3D-structure; Complete proteome; Hydrolase; Metal-binding; Pyrimidine biosynthesis; Zinc. |
| Темы, освещённые в комментариях | CC | Каталитическая активность; кофактор; метаболический путь; субъединица; сходство. | Каталитическая активность; кофактор; метаболический путь; субъединица; сходство. |
| Особенности последовательности | FT | ||
| Идентификаторы записей PDB | DR | 1J79; 1XGE; 2E25; 2EG6; 2EG7; 2EG8; 2Z24; 2Z25; 2Z26; 2Z27; 2Z28; 2Z29; 2Z2A; 2Z2B | 1XRF; 1XRT; 3D6N |