Главная страница > Второй семестр > Мотивы в белке GLMS_ECOLI, описанные в БД PROSITE 

Мотивы в белке GLMS_ECOLI, описанные в базе данных PROSITE

    Табл. 1. Описание мотивов белка GLMS_ECOLI (по данным PROSITE).

    Информация базы данных PROSITE о наличии в составе последовательности белка GLMS_ECOLI различных мотивов представлена в табл. 1. Единственной специфичной подписью является мотив активного центра глутаминамидотрансферазы II класса, который описывается паттерном (кроме аминокислотной последовательности мотива паттерн содержит данные о том, что активный центр удален от N-конца белка не более чем на 11 аминокислотных остатков). По данным Pfam белок GLMS_ECOLI действительно включает в себя глутаминамидотрансферазу II класса, которая расположена в начале последовательности.
    Неспецифичность остальных подписей позволяет только предполагать присутствие соответствующих мотивов в составе последовательности GLMS_ECOLI . Например, в состав последовательности входит 12 подписей сайта миристоилирования. Однако, если бы GLMS_ECOLI подвергался миристоилированию, он был бы связан с какой-либо из мембран клетки. Но, по данным записи SwissProt (код доступа P17169), GLMS_ECOLI является цитоплазматическим белком, то есть миристоилированию не подвергается. Кроме того, при миристоилировании остаток жирной кислоты образует связь с NH₂-группой N-концевого остатка глицина. Следовательно, в пределах одной последовательности не может находиться более одного функционирующего сайта миристоилирования. С помощью паттерна было обнаружено 12 возможных сайтов, что, по-видимому, является результатом случайного совпадения некоторых аминокислотных остатков GLMS_ECOLI с аминокислотными остатками сайта миристоилирования. Вызывает сомнения также возможность осуществления процесса миристоилирования в прокариотической клетке.
    Кроме того, по данным PROSITE, в составе последовательности GLMS_ECOLI присутствует большое количество неспецифических подписей сайтов фосфорилирования различными протеинкиназами (например, протеинкиназой C или казинкиназой II). Однако, все эти протеинкиназы принимают участие в регуляции активности белков эукариотической клетки и отсутствуют в протеоме E.coli. Сайт клеточного прикрепления также является элементом эукариотического протеома (представляет собой фрагмент последовательности фибронектина, который участвует во взаимодействии с мембранным рецептором клетки — интегрином). Сходные рассуждения справедливы и для сайта сульфатирования тирозина: данный процесс может осуществляться только в аппарате Гольджи эукариот.
    Таким образом, наличие неспецифичных подписей не всегда говорит о присутствии соответствующих мотивов в составе последовательности.

^* Правило, по которому определяется наличие сайта сульфатирования тирозина (позиция остатка тирозина в последовательности белка принята за нулевую):

1. Присутствие отрицательно заряженного остатка от -2 до +2 (на расстоянии, не превышающем две аминокислоты от остатка тирозина)
2. Присутствие не менее трех отрицательно заряженных остатков от -5 до +5
3. Присутствие не более одного положительно заряженного остатка и не более трех гидрофобных остатков от -5 до +5
4. Присутствие не менее одного остатка пролина или глицина от -7 до -2 и от +1 до +7
5. Присутствие не менее двух остатков аспартата, аспарагина или серина от -7 до -2 и от -7 до +7
6. Отсутствие остатков цистеина, образующих дисульфидные мостики, от -7 до +7
7. Отсутствие N-гликанов от -7 до +7

^© Куравский Михаил Львович, 2006