Исследование ДНК-белковых взаимодействий в структуре комплекса 39 kDa initiator binding protein и Ferredoxin Inr.


  1. Краткое описание структуры в файле 1PP7.pdb

    2. В файле приведены координаты атомов следующих молекул:
      1. 39 kDa initiator binding protein (из Trichomonas vaginalis) - 1 молекула 2. Ferredoxin инициаторный элемент(искусственно синтезирована) - 1 молекула (2 цепи) 3. Ионы цинка - 7 ионов 4. Вода - 65 молекул
    Для исследования были выбраны U цепь белка и цепи E, F, представляющие ДНК со следующей последовательностью:
    	F 5' [15] CAAGTGAAGTAAC [3]  3'
	          | |||||| | |
	E 3' [25] GGTTACTTCACTT [37] 5'

    где 3 и 37 - номера первого и последнего нуклеотида.

  2. Функции белка, структура которого представлена в файле 1PP7.pdb

    3. В соответствующем документе UniProt, можно найти описание функций (и особенностей) белка:

    Код доступа ("Accession number") Q95VR4
    Идентификатор записи в БД Q95VR4_TRIVA
    Название (краткое описание) белка 39 kDa initiator binding protein
    EC=6.1.1.-;
    Длина: 341 AA
    Организм: Trichomonas vaginalis
    Идентификаторы записей PDB 1PP7; 1PP8; 1Q87; 1Q88; 1Q89
    Примечания: Статус белка в базе: Unreviewed

  3. Исследование структуры ДНК

    4. С помощью программ find_pair и analyze я смогла определить тип формы ДНК: правозакрученная B-ДНК. А с помощью Excel я определила средние значения торсионных углов для внутренних нуклеотидов (для всех, кроме краевых) и номер самого "кривого" нуклеотида со значениями торсионных углов, наиболее отклоняющимися от средних. - С34, цепь Е (файл с рассчетами).

  4. Исследование природы ДНК-белковых контактов

    5. 1. Скрипт my_dna.def

    2. Таблица. Контакты разного типа в комплексе 1PP7.pdb
    Контакты атомов белка с Полярные Неполярные Всего
          остатками 2'-дезоксирибозы 2 22 24
          остатками фосфорной кислоты 4 11 15
          остатками азотистых оснований со стороны большой бороздки 1 - 1
          остатками азотистых оснований со стороны малой бороздки - 5 5

    3. Можно заметить большое количество неполярных контактов белка с сахарофосфатным остовом. Это можно объяснить тем, что остовные атомы располагаются на поверхности молекулы ДНК.
    Меньше всего контактов с остатками азотистых оснований со стороны большой бороздки, так как они находятся глубоко внутри молекулы и являются довольно труднодоступными.

  5. Получение популярной схемы ДНК-белковых контактов с помощью nucplot

    6. Для начала переводим файл .pdb в старый формат: 
    remediator --old 1PP7.pdb > 1PP7_old.pdb
    Затем создаём отдельную папку для выходных файлов программы nucplot и из неё запускаем программу: 
    nucplot ../1PP7_old.pdb



  6. Возможный распознающий контакт.

    7. Я думаю, что одним из наиболее вероятных распознающих контактов является контакт С33 и Asn81, так как это один из немногих прямых контактов между остатком азотистого основания и аминокислотным остатком.

  7. Характеристика ДНК-связывающего домена Q95VR4_TRIVA

    8. Доменная структуру белка из исследуемого комплекса была определена с помощью инструментов Pfam:
    Transcription-initiator DNA-binding domain IBD



<<Обратно на третий семестр
<<Обратно на главную страницу

©Лелекова Мария,2009