Торсионные углы

На данных диаграммах изображены распределения углов вращения вокруг связи N-C альфа - phi, и вокруг C альфа-C(O) - psi. Значения углов phi и psi для какого-либо аминокислотного остатка характеризуют его положение во вторичной структуре. Внутри остатка вращения по углам phi и psi взаимосвязаны.
В своей работе я рассматривала ,белок 1hru (первая диаграмма) и альфа-спирали белка (вторая диаграмма).Стоит упомянуть, что изображённые в координатах ("фи" и "пси") "разрешённые" и "запрещённые" конформации остатка отображает карта Рамачандрана ( или более корректно, - карта Сасисекхарана-Рамакришнана-Рамачандрана).
Проанализируем диаграммы. Первая диаграмма показывает, что белок почти в равной степени состоит из альфа-спиралей и бета-тяжей. Диаграмма также показывает наиболее частое расположение углов "phi": -60 - -80; а для углов "psi": 120 - 160 - характерное для бета-тяжей и "phi": -60 - -70; "psi": -20 - -40 - для альфа-спиралей.
Вторая диаграмма показывает, что для данной альфа-спирали наиболее частое значения угла "phi": -60 - -70, а угла "psi": -30 - -40.