Каждый аминокислотный остаток (за исключением концевых) принимает участие в образовании двух пептидных связей. Вращение вокруг связи С-N затруднены,поэтому происходит вращение вокруг N-Ca и Ca-C(O) связей. Эти повороты измеряются двухгранными углами. Эти углы соответственно называются Phi и Psi. Для отсчета этих углов прибегают к следующему приему. Представляем,что смотрим вдоль связи N-Ca,то связь Ca-C(O) отклоняется до полного наложения "предыдущей" связью на определенный угол-Phi. Аналогично действуем для угла Psi-смотрим вдоль связи Ca-C(O). Значения этих углов определяет положение аминокислоты во вторичной структуре белка. Если указать значения для всей последовательности,то определится свертывание белка в пространстве. Карты Рамачандрана помогают описать стериохимию аминокислотных остатков в белках,они строятся на основании данных торсионных углов. По одной из осей отмечаются значения угла Phi от -180 до 180,по другой-угла Psi. Построем карты Рамачандрана для альфа-спирали и всего белка.
Для этого выполним следующие действия:
select structure (выбираем альфа-спираль или цепь А в этом случае)
phipsi (далее путь для сохранения)
Затем полученные данные переносим в Exсel,там создаем точечную диаграмму из значений углов Phi и Psi.
Распределение углов в цепи А белка 1T3W:
 Распределение углов в альфа-спирали(564-579) цепи А белка 1T3W: |
На данной точечной диаграмме(карта Рамачандран) изображена частота встречаемости различных торсионных углов для данного белка.
Расположение точек в правом верхнем углу третьего квадранта соответствует диаграмме белка альфа типа. |
 |
На данной точечной диаграмме(карта Рамачандран) изображена частота встречаемости различных торсионных углов для данной структуры, при этом расположение точек на данной диаграмме характерное для альфа-спирали. Cредние значения углов для моей альфа-спирали: phi=-64,23 psi=-39,08 |