Описание ферментативной реакции

Субстрат	β-D-глюкоза
Продукт	D-глюконо-1,5-лактон
Уравнение реакции	β-D-глюкоза + НАД+ <=> D-глюконо-1,5-лактон + НАДH
Изображение реакции с помощью структурных формул
Названия фермента	1-дегидрогеназа глюкозы  дегидрогеназа D-глюкозы (НАД(Ф))  дегидрогеназа фосфата гексозы
Код фермента и его расшифровка	EC 1.1.1.47 1 — Оксидоредуктазы (катализируют окислительно-восстановительную реакцию) 1.1 — Оксидоредуктазы, действующие CH-OH группы доноров 1.1.1 — Акцептором в реакции выступает НАД+ или НАДФ+ 1.1.1.47 — 1-дегидрогеназа глюкозы  Кроме того, реакция может катализироваться ферментами с кодами 1.1.3.4 и 1.1.3.5, но в этом случае она необратима.
Название метаболического пути	Пентозофосфатный путь
Из чего мог появиться заданный субстрат	В пределах данного метаболического пути — только из продукта — D-глюконо-1,5-лактона В метаболическом пути гликолиза β-D-глюкоза могла появиться из веществ: α-D-глюкоза, D-глюкозо-6-сульфат, β-D-глюкозо-6-фосфат — все эти реакции обратимы.
Во что дальше может превратиться продукт	Всего два варианта: обратно в β-D-глюкозу или в D-глюконат

    Общее число генов, являющихся ортологами ферменту с кодом 1.1.1.47 — 52.

Ферменты разного типа, катализирующие одну и ту же реакцию

   Поиск ферментов проводился по пути метаболизма пирувата (Pyruvate metabolism).
   При введении в строку для поиска названия пути на запрос выдаётся очень большое число ссылок. Большинство из них ведут на страницу с картой данного пути для определённого организма, причём ферменты, имеющиеся в этом организме, выделены зелёным. Ссылки на карты путей метаболизма, не относящихся к конкретному организму, содержат сочетание букв "map", а заголовок страницы содержит слово "reference", поэтому для более быстрого поиска эти слова следует также ввести в запрос.

На карте пути метаболизма пирувата реакцию превращения пирувата в ацетил-кофермент A (необратимую, ведь есть и другие) катализуруют 4 фермента. Среди них наиболее различающиеся коды — 1.2.1.51 и 2.3.1.12.

   Уравнение реакции: пируват + кофермент A + НАДФ⁺ => ацетил-кофермент A + CO₂ + НАДФH

Параметр сравнения	Первый фермент	Второй фермент
Ферментативный код	EC 1.2.1.51 1 — Оксидоредуктазы (катализируют окислительно-восстановительную реакцию) 1.2 — Оксидоредуктазы, действующие альдегидную или оксо-группы доноров 1.2.1 — Акцепторм в реакции выступает НАД+ или НАДФ+ 1.2.1.51 — Дегидрогеназа пирувата	EC 2.3.1.12 2 — Трансферазы (осуществляют перенос группы от одного соединения — донора к другому — акцептору) 2.3 — Ацилтрансферазы 2.3.1 — Ацилтрансферазы, переносящие не амино-ацильную группу 2.3.1.12 — Существует много названий, например, ацетилтрансфераза остатка дигидролипоиллизина
Количество генов-ортологов	4	248
Метаболические пути, в которых фигурирует данный фермент	Гликолиз и метаболизм пирувата	Гликолиз и метаболизм пирувата
Известные ингибиторы	Кислород	-

   Фермент с кодом 2.3.1.12 оказался более изученным, поскольку для него известно 30 PDB-структур, в базе данных PROSITE описан мотив. Кроме того, интересно, что он катализирует не только реакцию превращения пирувата в ацетил-кофермент A, но и реакцию, описываемую следующим уравнением:
                                      Ацетил-кофермент A + Дигидролипоамид <=> Кофермент А + S-Ацетилдигидролипоамид

Cравнение пути биосинтеза треонина из пирувата у человека и кишечной палочки

   Название пути: Метаболизм глицина, серина и треонина.
   Идентификаторы использованных карт: hsa00260 (для Homo sapiens) и eco00260 (для штамма Escherichia coli K-12 MG1655).
   Ниже можно видеть карту заданного пути метаболизма:
   Для осуществления синтеза треонина необходимо осуществление трёх реакций: пируват => серин, серин => глицин и глицин => треонин (все из этих реакций обратимы). Кроме того, серин из пирувата можно получить через промежуточное соединение — D-серин.
   Пируват можно получить из девяти различных соединений в цикле метаболизма пирувата, а также из серина и D-серина. Треонин может превратиться в L-2-аминоацетоацетат, 2-оксобутаноат, помимо этого может произойти связывание треонина с тРНК.
   Ниже расположены изображения участка карты, описывающего превращение пирувата в треонин у человека (слева) и кишечной палочки (справа):

   В организме кишечной палочки возможен процесс синтеза треонина из пирувата: присутствуют 2 фермента, превращающие пируват в серин, также 2 фермента на реакцию серин => глицин и один — на процесс глицин => треонин.
   У человека лишь один фермент, превращающий пируват в серин, а фермента, производящего треонин из глицина, не обнаружено (то есть человек вообще не может синтезировать треонин).
   Отсюда можно сделать вывод, что треонин для человека является незаменимой аминокислотой, а для кишечной палочки — заменимой. Однако утрата фермента, синтезирующего треонин из глицина для кишечной палочки может стать гибельным, если эта аминокислота не поступает в её клетку извне.

На главную страницу четвёртого семестра