| A(аланин)
|
9,24%
|
| C(цистеин)
|
0,54%
|
| D(аспарагиновая кислота)
|
6,56%
|
| E(глутаминовая кислота)
|
4,69%
|
| F(фенилаланин)
|
4,82%
|
| G(глицин)
|
8,30%
|
| H(гистидин)
|
1,07%
|
| I(изолейцин)
|
2,28%
|
| K(лизин)
|
5,35%
|
| L(лейцин)
|
6,16%
|
| M(метионин)
|
1,61%
|
| N(аспарагин)
|
5,76%
|
| P(пролин)
|
4,95%
|
| Q(глутамин)
|
4,42%
|
| R(аргинин)
|
4,42%
|
| S(серин)
|
7,23%
|
| T(треонин)
|
7,76%
|
| V(валин)
|
8,03%
|
| W(триптофан)
|
1,20%
|
| Y(тирозин)
|
5,62%
|
|
Длина последовательности аминокислотных остатков в белковой цепи — 747 а.о.
Молярная масса белка — 82193,6 г/моль.
Средний заряд молекулы при рН=7.0 — -10,1.
Отношение содержания гидрофобных остатков A,C,F,I,L,M,V к содержанию гидрофильных
D,E,H,K,N,Q,R,S — 0,8271.
На первый взгляд это позволяет думать, что данный белок
не является мембранным, однако, если обратиться ко вторичной структуре белка
и пространственному расположению молекулы, то можно
заметить следующие особенности:
1) Белок имеет структуру β-бочонок, состоящую из 22 β-тяжей,
характерную для мембранных белков.
2) Лиганд связывает атом железа, и, следовательно, нужен для его
транспортировки, вероятно, через клеточную мембрану.
Несоответствие соотношения гидрофобных и гидрофильных остатков в
белке среднему соотношению для мембранных белков можно объяснить
большим размером белка (диаметр — 84,2 Å): полярные и
гидрофильные молекулы оказываются не внутри мембраны, а вне её, и
взаимодействуют с водой - отсюда и сравнительно большое их содержание
в белке.
|