Практикум 3

Вернуться к списку занятий



  1. Статья.

  2. Статья про белок 1I6N:

    Crystal structure of Bacillus subtilis ioli shows endonuclase IV fold with altered Zn binding.
    Zhang RG, Dementieva I, Duke N, Collart F, Quaite-Randall E, Alkire R, Dieckman L, Maltsev N, Korolev O, Joachimiak A.
    Biosciences Division, Structural Biology Center, Argonne National Laboratory, Argonne, Illinois 60439, USA.

  3. Информация о гомологах белка 1I6N.

  4. Таблица
  5. Описание белка 1I6N.
  1. Биологический результат статьи.
  2. Продукт гена B. subtilis IolI участвует в катаболизме инозитола и кодирует белок с неизвестной функцией.
    В данной работе была определена кристаллическая структура белка IolI protein (1I6N) с разрешением 1.6 А с использованием полуавтоматизированного метода высокой пропускной способности (high-throughput). Тсруктура и ее оптимизация были получены менее чем за 6.5 часов СPU.
    Анализ структуры белка показал, что он имеет конфигурацию beta-barrel (TIM). Предпологается, что 1I6N является структурным гомологом эндонуклеазы IV и кслилоза-изомеразы (PDB идентификаторы: 1QTW и 4XIS соответственно).

  3. Разрешение структуры.
  4. 1.8 А.

  5. Фазовая проблема
  6. решена с помощью метода многоволнового аномального рассеяния (MAD).

  7. Структурные факторы
  8. Количество структурных факторов - 35025, из них имеют силу сигнала более 3.0 - 34954 (99.80%)

  9. R-фактор и R-free фактор
  10. R-фактор - 0.209,
    R-free фактор - 0.238

  11. Источники:
  12. Статья
    PDB
    EDS
    1i6n-sf.cif
  13. Выравнивание

  14. В программе JalView построено выравнивание
    двух последовательностей белка 1I6N, верхняя последовательность взята из UniprotKB, нижняя из PDB-файла.

    Последовательности полностью совпадают, за исключением того, что в PDB-последовательности программа не определила остатки, соответствующие метионинам в последовательности из Uniprot. Этоо всязано с тем, что в PDB-файле все остатки метионина заменены селенметионином. Таким образом можно сказать, что обе последовательности идентичны.

    © Karavaeva Julia 2009