Используем файл с биологической единицей этого репрессора 1zay_1.
а) Поверхность контакта мономера белка с симметричным мономером на фоне остовной (ribbon) модели мономера:
Для того, чтобы показать данную поверхность воспользуемся следующими командами:
bg_color white select ob, chain a+c select kontakt, chain a and (chain c around 5.0) remove chain c+m+b hide all show ribbon, chain a show surface, kontakt set transparency, 0.25 - делаем поверхность полупрозрачной set surface_quality, 1 - улучшаем качество изображения ray png kk.png
б) Поверхность контакта димера белков с двойной спиралью ДНК на фоне остовной модели части белка, вовлечённой в контакт:
Для того, чтобы показать данную поверхность воспользуемся следующими командами:
select kont, chain a+c and (chain m+b around 5.0) remove chain b+m hide all show ribbon, kont color blue, ribbon and chain a and name ca show surface, kont set transparency, 0.2 set surface_quality, 1ray png k.png
в) Поверхность контакта ДНК с димером белков на фоне проволочной (sticks) модели двойной спирали:
Для того, чтобы показать данную поверхность воспользуемся следующими командами:
select kon, chain b+m and (chain a+c around 5.0) remove chain a+c hide all show sticks, chain b+m show surface, kon set transparency, 0.2 set surface_quality, 1 ray png l.png
Воспользуемся сервисом PROTORP для того, чтобы найти площадь контакта. Пользуемся Option 3. В качестве гидрофобной части интерфейса принимаем долю площади, приходящейся на неполярные атомы. Получили страницу выдачи:
Protein Interface Parameter | Value |
---|---|
Interface Residue Segments | 15 |
Interface Accessible Surface Area (Å2) | 2570.85 |
% Interface Accessible Surface Area | 15.30 |
Atoms in Interface | 214 |
% Polar Atoms Contribution to Interface | 38.93 |
% Non-Polar Atoms Contribution to Interface | 44.32 |
% Neutral Atoms Contribution to Interface | 15.88 |
Residues in Interface | 64 |
% Polar Residues in Interface | 32.81 |
% Non-Polar Residues in Interface | 39.06 |
% Charged Residues in Interface | 28.12 |
Residues on Surface | 442 |
% Polar Residues on Surface | 29.86 |
% Non-Polar Residues on Surface | 36.20 |
% Charged Residues on Surface | 33.94 |
Planarity (Å) | 3.924 |
Eccentricity | 0.892 |
Secondary Structure in Interface | Alpha |
% Alpha Character in Interface | 45.31 |
% Beta Character in Interface | 14.06 |
Secondary Structure on Surface | Alpha |
% Alpha Character on Surface | 42.08 |
% Beta Character on Surface | 7.69 |
Hydrogen Bonds | 29 |
Salt Bridges | 52 |
Disulphide Bonds | 0 |
Bridging Water Molecules | 0 |
Gap Volume (Å3) | 11053.12 |
Gap Volume Index (Å) | 2.15 |
Получили, что площадь контакта мономеров белка (Interface Accessible Surface Area) равняется 2570.85 Å2, а площадь, приходящаяся на гидрофобные взаимодействия, равняется 44.32%.
Пользуясь сервисом CluD, определим гидрофобные кластеры объёмом не менее 10 атомов. Получили файл выдачи, в нем содержались кластеры состоящие и из меньшего числа атомов. Такие кластеры удалим. В итоге,получилось найти только 6 кластеров, состоящих из 10 атомов, из 12 кластеров, выданных в начале. Получили файл.
Преобразовав его в скрипт, получили, соответствующие упр.1, изображение:
выполним поиск с помощью сервера pDomains, на нем достаточно ввести PDB-код и индентификатор цепи в записи PDB.
а) Доменная структура цепи B белка 1LI5 :
Получили разное выделение доменов в зависимости от метода:
Method | Domain Id | Fragment |
---|---|---|
CATH | 1LI5B1 | 17-305 |
1LI5B2 | 306-392 | |
SCOP | 1LI5B1 | 316-402 |
1LI5B2 | 1-315 | |
pdp | 1LI5B1 | 1-16 , 117-257 |
1LI5B2 | 17-116 , 258-316 | |
1LI5B3 | 317-402 | |
DHcL | 1LI5B1 | 1-312 |
1LI5B2 | 313-402 | |
dp | 1LI5B1 | 1-257 |
1LI5B2 | 258-402 | |
DDomain | 1LI5B1 | 1-279 |
1LI5B2 | 280-402 | |
NCBI | 1LI5B1 | 1-116 , 207-461 |
1LI5B2 | 117-206 | |
PUU | 1LI5B1 | 1-33 , 59-74 , 97-229 |
1LI5B2 | 34-58 , 75-96 , 230-369 | |
Dodis | 1LI5B1 | 231-402 |
1LI5B2 | 1-230 |
Проанализируем все методы:
Выделение доменов методом "DHcL" (плохое - альфа-спираль разрезает на два домена - нелогично):
Выделение доменов методом " CATH " (плохое - альфа-спираль на самом кончике поделена на два домена - нелогично):
Выделение доменов методом " SCOP " (плохое - альфа-спираль разрезает на два домена - нелогично):
Выделение доменов методом " pdp " (плохое - альфа-спираль разрезает на два домена - нелогично):
Выделение доменов методом " dp " (мне очень понравилось):
Выделение доменов методом " DDomain " (плохое - альфа-спираль разрезает на два домена - нелогично):
Выделение доменов методом " NCBI " (плохое - альфа-спираль разрезает на два домена - нелогично):
Выделение доменов методом " PUU " (на мой взгляд самое плохое):
Выделение доменов методом " Dodis " (плохое - альфа-спираль разрезает на два домена - нелогично):
б) Доменная структура цепи A белка 1ZAY :
Получили разное выделение доменов в зависимости от метода:
Method | Domain Id | Fragment |
---|---|---|
CATH | 1ZAYA1 | 2-58 |
1ZAYA2 | 59-160 , 291-322 | |
1ZAYA3 | 161-290 , 323-339 | |
SCOP | 1ZAYA1 | 2-57 |
1ZAYA2 | 58-339 | |
pdp | 1ZAYA1 | 2-47 |
1ZAYA2 | 48-141 | |
1ZAYA3 | 142-339 | |
DHcL | 1ZAYA1 | 2-116 |
1ZAYA2 | 117-339 | |
dp | 1ZAYA1 | 2-57 |
1ZAYA2 | 58-154 | |
1ZAYA3 | 155-339 | |
DDomain | 1ZAYA1 | 2-339 |
NCBI | 1ZAYA1 | 1-45 |
1ZAYA2 | 58-160 , 293-340 | |
1ZAYA3 | 161-292 | |
PUU | 1ZAYA1 | 1-45 |
1ZAYA2 | 57-157 , 293-318 | |
1ZAYA3 | 158-292 , 319-338 |
Проанализируем все методы:
Выделение доменов методом "DHcL" (неплохо):
Выделение доменов методом " CATH " (очень мне нравится):
Выделение доменов методом " SCOP " (очень хорошо):
Выделение доменов методом " pdp " (нелогично разделять бета-лист):
Выделение доменов методом " dp " (нелогично разделять бета-лист):
Выделение доменов методом " DDomain " (плохо. самое худшее на мой взгляд):
Выделение доменов методом " NCBI " (единственное, что жаль, это разделение части бета-листа между 2 и 3 доменами и неопределенный участок - окрашен черным):
Выделение доменов методом " PUU " (единственное, что жаль, это разделение части бета-листа между 2 и 3 доменами и неопределенный участок - окрашен черным):