Исследовались два фрагмента последовательности белка RlpY. Оба фрагмента представляют собой "шпильки" - структуры, составленные из двух антипараллельных бета-тяжей, образующих бета-слой, и излома-перемычки между ними. Требовалось изучить паттерн образования водородных связей между бета-тяжами и описать его.

(на картинке изображен участок основной цепи белка;
серые шарики - атомы углерода, красные - кислорода, голубые - азота;
зеленые соединительные прямые - водородные связи)

(на картинке изображен участок основной цепи белка;
серые шарики - атомы углерода, красные - кислорода, голубые - азота;
зеленые соединительные прямые - водородные связи)

Первый исследованный фрагмент белковой цепи имеет идеальный классический паттерн расположения водородных связей для антипараллельных бета-тяжей.

Паттерн образования водородных связей во втором фрагменте значительно отклоняется от стандартного для антипараллельных бета-тяжей, хотя и наблюдается тенденция к соблюдению последнего. Данный участок белковой последовательности является примером того, что расположение водородных связей в элементах вторичной структуры реальных молекул белков не всегда строго соответствует идеальным теоретическим моделям.

В расположении СВ-атомов просматривается не очень строго выполняющаяся закономерность: если в данной паре связанных водородными связями иминокислотных остатков СВ-атомы направлены вверх по отношению к плоскости бета-тяжа, то в парах остатков, расположенных до и после данного, СВ-атомы направлены вниз. Такое взаимное расположение радикалов позволяет наиболее равномерно использовать пространство в белке вокруг бета-тяжа.