Информация о функциях белка RlpY приведена в цитатах, взятых из различных источников сети Интернет.

URL-адрес сайта-источника:
http://pfam.wustl.edu/cgi-bin/getdesc?name=Ribosomal_L25p


'Many of ribosomal proteins, particularly those of the large subunit, are composed of a globular domain with long finger-like projections that extend into the rRNA core to stabilize its structure.'

"Многие рибосомные белки, особенно принадлежащие большой субъединице, состоят из глобулярного домена с длинными пальцевидными выростами, которые простираются в ядро РНК с тем, чтобы стабилизировать ее структуру."


'While the crucial activities of decoding and peptide transfer are RNA based, proteins play an active role in functions that may have evolved to streamline the process of protein synthesis.'

"В то время, как решающие функции по трансляции и транспорту белков принадлежат РНК, белки играют активную роль в процессах, которые возникли, чтобы ускорить процесс биосинтеза белка."

URL-адрес сайта-источника:
http://www.pubmedcentral.nih.gov/articlerender.fcgi?artid=15747


'In Escherichia coli, the 5S rRNA binds specifically to three proteins, L25, L18 and L5, forming a separate domain of the ribosome.'

"В Escherichia coli 5S рРНК специфично соединяется с тремя белкми, L25, L18 и L5, формируя отдельный домен рибосомы."


'Ribosomal protein L25 binds specifically to a portion of 5S rRNA called "loop E", which contains seven non-Watson-Crick base pairs.'

"Рибосомный белок L25 присоединяется к участку 5S рРНК под названием "E-петля", который содержит семь неканонических пар азотистых оснований."


'The structure of the loop E duplex is significantly distorted from canonical A form RNA. It is stabilized by a "spine" of Mg²⁺ bound in the major groove.'

"Структура двойной спирали в E-петле значительно искажена по сравнению с канонической А-РНК. Она стабилизируется "гребнем" из ионов Mg^2+, который связан с широкой бороздой."


'The protein seems to be recognizing the specific non-A form shape of the RNA backbone as well as three non-Watson-Crick base pairs.'

"Вероятно, белок узнает специфичную форму основной цепи РНК, отличную от таковой А-РНК, и три неканонических пары азотистых оснований."


'When L25 complexes with the portion of 5S rRNA containing loop E, its disordered loops assume specific conformations that are observed to interact with an RNA molecule whose structure is largely unchanged from its uncomplexed structure.'

"Когда L25 образует комплекс с участком 5S рРНК, содержащим E-петлю, его неупорядоченные петли приобретают особые конформации, которые и взаимодействуют с молекулой РНК, чья структура почти не отличается от внекомплексной."


'Perhaps surprisingly, the most highly conserved amino acid residues among known L25 protein sequences interact with the 5S rRNA backbone. In contrast, those side chains seen interacting with bases are mostly not conserved but covary with the 5S rRNA sequence with which they interact in many cases.'

"Пожалуй, удивительно, что наиболее консервативные аминокислотные остатки среди всех известных последовательностей белка L25 взаимодействуют с основной цепью 5S РНК. Остатки же, взаимодействующие с азотистыми основаниями, напротив, наименее консервативны и варьируют вместе с последовательностью 5S РНК, с которой взаимодействуют во многих комбинациях."


'The solution structure of protein L25 uncomplexed with RNA shows significant similarities to the anti-codon-binding domains of E. coli glutaminyl-tRNA synthetase.'

"В растворе структура белка L25, не связанного с РНК, имеет значительное сходство с анти-кодон-связывающимися доменами глютаминил-тРНК синтетазы E. coli."

URL-адрес сайта-источника:
http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&term=10562563&doptcmdl=Citation

'One side of the six-stranded beta-barrel of L25 recognizes the minor groove of the E-loop with very little change in the conformations of either the protein or the RNA and with the RNA-protein interactions occurring mainly along one strand of the E-loop duplex.'

"Одна сторона состоящего из шести тяжей бета-бочонка белка L25 взаимодействует с узкой бороздой Е-петли, при этом происходит лишь незначительное изменение конформации как белка, так и РНК, и образование контактов, в основном, вдоль одной из цепей двуспиральной Е-петли."

Binding of the RNA also induces conversion of a flexible loop to an alpha-helix in L25, the N-terminal tip of which interacts with the widened major groove at the E-loop/helix IV junction of the RNA.

"Соединение с РНК также вызывает в белке L25 превращение одной гибкой петли в альфа-спираль, N-конец которой взаимодействует с расширенной большой бороздой на стыке Е-петли и "IV спирали" в РНК."

'The structure of the complex reveals that the E-domain RNA serves as a preformed docking partner, while the L25 protein has one preformed and one induced recognition module.'

"[Таким образом,] структура комплекса [белка с 5S РНК] обнаруживает, что Е-домен РНК служит заранее сформированным приемным центром, тогда как белок L25 имеет один заранее сформированный и один вновь образуемый модуль узнавания."

URL-адрес сайта-источника:
http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&term=99016057&doptcmdl=Citation

'Sequence comparisons with related proteins, including the general stress protein, CTC, show that the residues involved in RNA binding are highly conserved, thereby providing further confirmation of the binding surface. Tertiary structure comparisons indicate that the six-stranded beta-barrels of L25 and of the tRNA anticodon-binding domain of glutaminyl-tRNA synthetase are similar.'

"Сравнение белка по его первичной структуре с родственными, включая общие стрессовые белки, указывает на то, что аминокислотные остатки, участвующие в связывании РНК высоко консервативны, что обеспечивает дополнительную прочность поверхности контакта. Сравнение четвертичных структур говорит о том, что состоящие из шести тяжей бета-бочонки белка L25 сходны с антикодон-связывающим доменом глютаминил-тРНК синтетазы."