Описание вторичной структуры L-аспарагиназы (цепи А)


На главную страницу первого семестра

S1(3-10)-H1(12-15)-H2(31-38)–H3(39-45)–S2(47-56)–H4(57-61)–H5(62-77)–Н(78-80)– S3(82-86)-H6(91-103)–S4(109-112)-H7(124-138)–H8(139-142)–S5(147-150)–S6(153-156) – S7(160-162)–S8(171-173)–S9(180-183)–S10(186-189)-H9(197-201)–S11(214-218)-H10(225-234) – S12(238-243)-H11(250-263)–S13(266-271)–H12(285-290)–S14(291-293)–H13(298-310)–H14(315-324) Это описание вторичной структуры белка (цепи А) в виде буквенной схемы.

Условные обозначения: H - спираль,S - бета-тяж.

Cхема вторичной структуры Это графическая схема вторичной структуры с отображением бета-листов.

Итак, 14 бета-тяжей, 3 бета-листа, 15 спиралей (9 из них являются альфа-спиралями).

Cхема построена средствами программы Microsoft Word.

При исследовании вторичной структуры белка возник ряд вопросов о способе определения типов спиралей (310 или альфа?..).Вторичная структура в PDB определена программой STRIDE. Она сообщает о 9 альфа-спиралях. Например, из двух спиралей 31-38A и 39-45A вторую она относит к спиралям 310. С другой стороны, алгоритм DSSP программы RasMol отображает другое число альфа-спиралей равное 14... И кто прав?

ААл (в комментариях к Credit2): "На сегодня имеется два распространенных алгоритмических определения альфа-спирали (и др. элементов вторичноей структуры): DSSP (включен в Rasmol) и STRIDE. Каждый из алгоритмов иногда дает явно ошибочные ответы. Решающим является экспертная оценка т.е. СУБЪЕКТИВНОЕ ОПРЕДЕЛЕНИЕ. В конце концов, абсолютная однозначность определения не столь существенна; более того, она может быть неадекватна природе вещей – объект сложный, наших понятий не хватает для его полного описания. Так оно и есть для многих вопросов сравнительного анализа структур белков."




©NADEZDA TUKHTUBAEVA,2005