Поле | Метка поля | Содержание |
Код(ы) доступа ("Accession number") | AC | P61316; P39178; Q8X5H8 |
Идентификатор записи в БД | ID | LOLA_ECOLI |
Название (краткое описание) белка | DE | RecName: Outer-membrane lipoprotein carrier protein; AltName:P20 |
Дата создания документа | DT | 10-MAY-2004, integrated into UniProtKB/Swiss-Prot. 10-MAY-2004, sequence version 1 |
Дата последнего исправления аннотации | DT | 16-DEC-2008, entry version 61 |
Число публикаций, использованных при создании документа | RN | 12 |
Журнал и год самой поздней публикации | RL | Журнал: EMBO J. том:22, страницы: 3199-3209(2003г.) |
Ключевые слова | KW | 3D-структура; белок-Шаперон; Полный протеом; Прямая последовательность секвенирования; Периплазм; Транспорт белков; Сигнал; Транспорт. |
Что содержит поле комментариев? | СС | Функция: Перенос липопротеинов из внутренней мембраны на внешнюю. Образует комплексы
с липопротеинами только, если после N-концевого остатка цистеина стоит не аспартат (Аспарагиновая кислота действует как нацеленный сигнал для того, чтобы липопротеин должен оставаться во внутренней мембране); способность внутренней мембраны удерживать сигнальную функцию на стадии выброса. Функция: может действовать как регулятор сигнального пути трансдукции RCS-фосфорилирования. Связь с другими источниками: P69776:lpp; NbExp=1; IntAct=EBI-553532, EBI-909750 Субклеточное расположение: периплазм; Аналогия: принадлежит к семейству белков LOLA |
Идентификаторы записей PDB | DR | 1IWL; 1UA8; 2ZPC; 2ZPD |
Запрос | Число записей в SwissProt | Число записей в TrEMBL |
Outer-membrane lipoprotein carrier protein | 144 | 500 |
3D-structure; Chaperone; Complete proteome; Direct protein sequencing; Periplasm; Protein transport; Signal; Transport. | 2 | 0 |
Поле | Метка поля | LOLA_ECOLI | LOLA_YERPE |
Первый код доступа | AC | P61316; P39178; Q8X5H8 | Q8ZGC6; Q0WH38 |
Идентификатор последовательности в БД | ID | LOLA_ECOLI | LOLA_YERPE |
Название (краткое описание) белка | Outer-membrane lipoprotein carrier protein; AltName: P20 | Outer-membrane lipoprotein carrier protein | Outer-membrane lipoprotein carrier protein |
Дата создания документа | DT | 10-MAY-2004, integrated into UniProtKB/Swiss-Prot. 10-MAY-2004, sequence version 1. | 11-JUL-2002, integrated into UniProtKB/Swiss-Prot. |
Дата последнего исправления аннотации | DT | 16-DEC-2008, entry version 61 | 25-NOV-2008, entry version 53 |
Название организма | OS | Escherichia coli (strain K12) | Yersinia pestis |
Классификация организма (список таксонов) | OC | Bacteria; Proteobacteria; Gammaproteobacteria; Enterobacteriales; Enterobacteriaceae; Escherichia. | Bacteria; Proteobacteria; Gammaproteobacteria; Enterobacteriales; Enterobacteriaceae; Yersinia. |
Длина последовательности | FT | 203 | 202 |
Молекулярная масса белка | FT | 22497 | 22242 |
Число публикаций, использованных при создании документа | RN | 12 | 2 |
Журнал и год самой поздней публикации | RL | Журнал: EMBO J. том:22, страницы: 3199-3209(2003г.) | Журнал: DNA Res.том:11 страницы: 179-197(2004г.) |
Описание вторичной структуры | FT | 6 альфа-спиралей: 23-30;92-94;102-104;110-116;119-122;185-188; 12 бета-тяжей: 35-46; 54-63; 67-72; 74-76; 78-91; 96-101; 125-130; 133-142; 144-152; 158-165; 170-181;1 97-200; повороты: 64-66 (остатки) | _______________________ |
Ключевые слова | KW | 3D-структура; белок-Шаперон; Полный протеом; Прямая последовательность секвенирования; Периплазм; Транспорт белков; Сигнал; Транспорт | Белок-Шаперон; Полный протеом;Периплазм; Транспорт белков; Сигнал; Транспорт. |
Темы, освещённые в комментариях | CC | Функция: Перенос липопротеинов из внутренней мембраны на внешнюю.
Образует комплексы с липопротеинами только, если после N-концевого остатка цистеина стоит не аспартат (Аспарагиновая кислота действует как нацеленный сигнал для того, чтобы липопротеин должен оставаться во внутренней мембране); способность внутренней мембраны удерживать сигнальную функцию на стадии выброса. Функция: может действовать как регулятор сигнального пути трансдукции RCS-фосфорилирования. Связь с другими источниками: P69776:lpp; NbExp=1; IntAct=EBI-553532, EBI-909750 Субклеточное расположение: периплазм; Аналогия: принадлежит к семейству белков LOLA |
Функция: Перенос липопротеинов из внутренней мембраны на внешнюю. Образует комплексы с липопротеинами только, если после N-концевого остатка цистеина стоит не аспартат ( Аспарагиновая кислота действует как нацеленный сигнал для того, чтобы липопротеин должен оставаться во внутренней мембране); способность внутренней мембраны удерживать сигнальную функцию на стадии выброса. |
Особенности последовательности | FT | Белок внешней мембраны, переносчик липопротеинов. Цепь из 203 аминокислотных остатков. Сигнальную функцию выполняют первые 21 аминокислотных остатков. При мутациях: 64 а/к остатка из аргинина в лейцин – потеря способности переноса липопротеинов в белок lolA; 68 из фенилаланина в глутаминовую кислоту приводит к потере способности связывать липопротеины |
Белок внешней мембраны, переносчик липопротеинов. Цепь из 202 аминокислотных остатков. Сигнальную функцию выполняют первые 21 аминокислотных остатков. |
Идентификаторы записей PDB | DR | 1IWL; 1UA8; 2ZPC; 2ZPD | _________________________ |