Программы DSSP и HBplus
1. Определим вторичную структуру белка 1OCX программой DSSP. Выдача программы:| Цепь | Координаты альфа-спиарлей | Координаты бета тяжей |
| A | 4-9,19-37,43-53,117-120 | 60-62,66-68,74-76,80-82,86-89,94-96,101-102,107-109,111-112,126-127,130-132,137-138,143-144,149-150,155-156,161-162,170-173,178-182 |
| B | 4-9,19-37,43-53,117-120 | 60-62,66-68,74-76,80-82,86-89,94-96,101-102,107-109,111-112,126-127,130-132,137-138,143-144,149-150,155-156,161-162,170-173,178-182 |
| С | 4-9,19-37,43-53,117-120 | 60-62,66-68,74-76,80-82,86-89,94-96,101-102,107-109,111-112,126-127,130-132,137-138,143-144,149-150,155-156,161-162,170-173,178-182 |
А вот что записано в полях HELIX и SHEET pdb-файла того же белка:
HELIX 1 1 THR A 3 ALA A 10 1 8 HELIX 2 2 ASP A 18 SER A 38 1 21 HELIX 3 3 GLU A 42 PHE A 54 1 13 HELIX 4 4 ASP A 116 ASN A 121 1 6 HELIX 5 5 THR B 3 ALA B 10 1 8 HELIX 6 6 ASP B 18 SER B 38 1 21 HELIX 7 7 GLU B 42 PHE B 54 1 13 HELIX 8 8 ASP B 116 ASN B 121 1 6 HELIX 9 9 THR C 3 ALA C 10 1 8 HELIX 10 10 ASP C 18 SER C 38 1 21 HELIX 11 11 GLU C 42 PHE C 54 1 13 HELIX 12 12 ASP C 116 ASN C 121 1 6 SHEET 1 AA 7 ALA A 60 ILE A 62 0 SHEET 2 AA 7 PHE A 80 ALA A 82 1 O PHE A 80 N TYR A 61 SHEET 3 AA 7 MET A 101 LEU A 102 1 N LEU A 102 O PHE A 81 SHEET 4 AA 7 TRP A 137 ILE A 138 1 N ILE A 138 O MET A 101 SHEET 5 AA 7 VAL A 155 VAL A 156 1 N VAL A 156 O TRP A 137 SHEET 6 AA 7 VAL A 170 GLY A 173 1 O VAL A 170 N VAL A 155 SHEET 7 AA 7 ARG A 178 LYS A 182 -1 O ARG A 178 N GLY A 173 SHEET 1 AB 5 PHE A 66 CYS A 68 0 SHEET 2 AB 5 CYS A 86 LEU A 89 1 O CYS A 86 N ARG A 67 SHEET 3 AB 5 HIS A 107 TYR A 109 1 O ILE A 108 N LEU A 89 SHEET 4 AB 5 VAL A 143 ILE A 144 1 O ILE A 144 N TYR A 109 SHEET 5 AB 5 VAL A 161 VAL A 162 1 N VAL A 162 O VAL A 143 SHEET 1 AC 4 ILE A 74 LEU A 76 0 SHEET 2 AC 4 ILE A 94 ILE A 96 1 O ILE A 94 N PHE A 75 SHEET 3 AC 4 VAL A 130 ILE A 132 1 O VAL A 130 N ARG A 95 SHEET 4 AC 4 THR A 149 ILE A 150 1 N ILE A 150 O THR A 131 SHEET 1 AD 2 ALA A 111 THR A 112 0 SHEET 2 AD 2 LEU A 126 GLY A 127 -1 O LEU A 126 N THR A 112 SHEET 1 BA 7 ALA B 60 ILE B 62 0 SHEET 2 BA 7 PHE B 80 ALA B 82 1 O PHE B 80 N TYR B 61 SHEET 3 BA 7 MET B 101 LEU B 102 1 N LEU B 102 O PHE B 81 SHEET 4 BA 7 TRP B 137 ILE B 138 1 N ILE B 138 O MET B 101 SHEET 5 BA 7 VAL B 155 VAL B 156 1 N VAL B 156 O TRP B 137 SHEET 6 BA 7 VAL B 170 GLY B 173 1 O VAL B 170 N VAL B 155 SHEET 7 BA 7 ARG B 178 LYS B 182 -1 O ARG B 178 N GLY B 173 SHEET 1 BB 5 PHE B 66 CYS B 68 0 SHEET 2 BB 5 CYS B 86 LEU B 89 1 O CYS B 86 N ARG B 67 SHEET 3 BB 5 HIS B 107 TYR B 109 1 O ILE B 108 N LEU B 89 SHEET 4 BB 5 VAL B 143 ILE B 144 1 O ILE B 144 N TYR B 109 SHEET 5 BB 5 VAL B 161 VAL B 162 1 N VAL B 162 O VAL B 143 SHEET 1 BC 4 ILE B 74 LEU B 76 0 SHEET 2 BC 4 ILE B 94 ILE B 96 1 O ILE B 94 N PHE B 75 SHEET 3 BC 4 VAL B 130 ILE B 132 1 O VAL B 130 N ARG B 95 SHEET 4 BC 4 THR B 149 ILE B 150 1 N ILE B 150 O THR B 131 SHEET 1 BD 2 ALA B 111 THR B 112 0 SHEET 2 BD 2 LEU B 126 GLY B 127 -1 O LEU B 126 N THR B 112 SHEET 1 CA 7 ALA C 60 ILE C 62 0 SHEET 2 CA 7 PHE C 80 ALA C 82 1 O PHE C 80 N TYR C 61 SHEET 3 CA 7 MET C 101 LEU C 102 1 N LEU C 102 O PHE C 81 SHEET 4 CA 7 TRP C 137 ILE C 138 1 N ILE C 138 O MET C 101 SHEET 5 CA 7 VAL C 155 VAL C 156 1 N VAL C 156 O TRP C 137 SHEET 6 CA 7 VAL C 170 GLY C 173 1 O VAL C 170 N VAL C 155 SHEET 7 CA 7 ARG C 178 LYS C 182 -1 O ARG C 178 N GLY C 173 SHEET 1 CB 5 PHE C 66 CYS C 68 0 SHEET 2 CB 5 CYS C 86 LEU C 89 1 O CYS C 86 N ARG C 67 SHEET 3 CB 5 HIS C 107 TYR C 109 1 O ILE C 108 N LEU C 89 SHEET 4 CB 5 VAL C 143 ILE C 144 1 O ILE C 144 N TYR C 109 SHEET 5 CB 5 VAL C 161 VAL C 162 1 N VAL C 162 O VAL C 143 SHEET 1 CC 4 ILE C 74 LEU C 76 0 SHEET 2 CC 4 ILE C 94 ILE C 96 1 O ILE C 94 N PHE C 75 SHEET 3 CC 4 VAL C 130 ILE C 132 1 O VAL C 130 N ARG C 95 SHEET 4 CC 4 THR C 149 ILE C 150 1 N ILE C 150 O THR C 131 SHEET 1 CD 2 ALA C 111 THR C 112 0 SHEET 2 CD 2 LEU C 126 GLY C 127 -1 O LEU C 126 N THR C 112
Сравнив обе таблицы можно заметить,что:
1. Координаты альфа-спиралей практически совпадают, но в выдаче DSSP отсутствуют их крайние аминокислотные остатки, что объясняется особенностями алгоритма этой программы.
2. Координаты всех бета-тяжей совпадают полностью.
3. Все 3 цепи имеют одинаковую вторичную структуру.
2. Проанализируем колонку PHI выдачи DSSP. В ней указаны значения торсионного угла φ.
- значения угла φ первых остатков = 360°, т.к. координаты атомов предыдущих остатков неизвестны;;
- остатки, имеющие положительное значение угла φ:
глицин 11 цепи А;
глицин 71 цепи А;
аспарагин 79 цепи А;
аспарагиновая кислота 85 цепи А;
аспарагин 99 цепи А;
глицин 105 цепи А;
глицин 123 цепи А;
аспарагин 135 цепи А;
аргинин 141 цепи А;
глицин 147 цепи А;
аспарагин 153 цепи А;
глицин 159 цепи А;
аспарагин 169 цепи А;
глицин 174 цепи А;
глицин 11 цепи B;
глицин 71 цепи B;
аспарагин 79 цепи B;
аспарагиновая кислота 85 цепи B;
аспарагин 99 цепи B;
глицин 105 цепи B;
глицин 123 цепи B;
аспарагин 135 цепи B;
аргинин 141 цепи B;
глицин 147 цепи B;
аспарагин 153 цепи B;
глицин 159 цепи B;
аспарагин 169 цепи B;
глицин 174 цепи B;
глицин 11 цепи С;
глицин 71 цепи С;
аспарагин 79 цепи С;
аспарагиновая кислота 85 цепи С;
аспарагин 99 цепи С;
глицин 105 цепи С;
глицин 123 цепи С;
аспарагин 135 цепи С;
аргинин 141 цепи С;
глицин 147 цепи С;
аспарагин 153 цепи С;
глицин 159 цепи С;
аспарагин 169 цепи С;
глицин 174 цепи С;
Изображение цепи С белка 1OCX:
Зеленым цветом обозначены альфа-спирали, красным - бета-тяжи, желтым - остатки с положительным φ.
3. Программой HBPlus определим водородные связи в записи 1OCX.
1. Водородные связи, участвующие в стабилизации вторичной структуры.
Пример - связь между глутаминовой кислотой 6 цепи А и треонином 3 цепи А.
A0006-GLU N A0003-THR O 2.72 MM, где M - Main chain.
2. Водородные связи между боковыми цепями аминокислотных остатков.
Пример - связь между лизином 7 цепи А и глутаминовой кислотой 4 цепи А.
A0007-LYS NZ A0004-GLU OE2 3.37 SS, где S - Side chain.
3. Водородные связи между боковой цепью одного остатка и остовным атомом другого.
Пример - связь между боковой цепью лизина 22 цепи А и остовным атомом аланина 17 цепи А.
A0022-SER OG A0017-ALA O 3.38 SM
4. Водородные связи между белком и каким-либо лигандом (малой органической молекулой).
Отсутствуют.
5. Водяные мостики.
Пример - водяной мостик, образованный молекулой воды 2005 цепи А между метеонином 8 цепи А и глутаминовой кислотой 12 цепи А.
A2005-HOH O A0008-MET O 2.78 HM A2005-HOH O A0012-GLU O 2.82 HM, где H - Heteroatom.
Назад