С сайта PDB скопировала Файл 1R8D.pdb, а с с сайта Macromolecular Structure Database EBI - биологическую единицу предложенного мне комплекса.

Открываем полученные файлы в RASMOL. В остовной модели четко видны 2 цепи белка (по 885 и 867 атомов в каждой), и нуклеиновая кислота.

Исследование контактов между молекулами белка и нуклеиновой кислоты

Таблица. Контакты разного типа в комплексе 1R8D

Наибольшое количество контактов, по мнению RASMOL, существует между белком и остатками фосфорной кислоты в ДНК. Естественно, они все полярные, так как собственно понятие "гидрофобное контакт" подразумевает собой взаимодействие двух неполярных атомов, каких нет в фосфорной кислоте.
Гидрофобных остатков с атомами оснований и малой, и большой бороздок также найдено не было.

Специфические контакты, обеспечивающие узнавание сайта в молекуле ДНК.

Судя по количеству найденных контактов для каждого вида взаимодействий, можно сделать вывод, что основную роль в связывании белка и ДНК и узнавании белка молекулой ДНК играют полярные контакты белка с остатками 2'-дезоксирибозы и остатками фосфорной кислоты. На рисунке показаны аминокислотные остатки белка, которые с наибольшей вероятностью отвечают за связывание с ДНК.

Белок состоит из 2 цепей. Цепи белка и ДНК относительно симметричны, поэтому в связывании участвуют аналогичные аминокислотные остатки из разных цепей белка. Например, Ala36:A и Ala36:B. Можно, например, изобразить связывание остатка Lys56 из цепи В с ДНК (хотя вариант для Lys56:A будет аналогичным).

Описание функций исследованного белка

ID белка в UniProt - P71039_BACSU (AC - P71039, Q794Z9). Исследован в организме Bacillus subtilis. Белок относится к семейству merR и предположительно является регулятором транскрипции.
А и В цепи белка содержат домен merR (AC - PF00376). Множество бактериальных белков регуляторов транскрипции, которые связываются с ДНК посредством "спираль-поворот-спираль" мотива, могут быть классифицированы по подсемействам по степени сходства их аминокислотной последовательности. Одно из таких подсемейств - merR. merR, найденный во многих видах бактерий, является посредником в работе ртуть-зависимого оперона. В отсутствие ртути merR подавляет транскрипцию путем связывания в димер с областью "mer" оператора. В присутствии ртути димерный комплекс связывает отдельный ион и становится активатором транскрипции, все еще оставаясь связанным с сайтом mer. В этом семействе мотив HTH (helix-turn-helix) расположен ближе к 5'-концу цепи кодирующей белок ДНК.
Белок содержит еще один домен - tipAS (AC - PF07739). Этот домен найден ближе к C'-концу некоторых факторов регуляции транскрипции семейства merR. Домен имеет структуру, сходную с альфа-спиралью гемоглобина. Семейство включает Mta - основной регулятор резистентности Bacillus subtilis к действию многих лекартсвенных средств.

ДНК-связывающий домен (AC -IPR009061) DNA_bd_put. Домен, предположительно отвечающий за связывание с ДНК, является консервативным и встречается в нескольких разных белковых семействах. Центральная структура домена состоит из 3 спиралей. Она по строению сходна с "крылатой спиралью", но отличается топологически. Информации об этом домене именно "моего" белка в Pfam нет. Она есть только в InterPro, но там выравниваний я не нашла.

Построение схемы контактов белка с ДНК

С помощью программы nucplot построена схема контактов ДНК с белком.

На картинке изображена часть контактов ДНК с белком из тех, которые я нашла с помощью RASMOL, но не все. Например, не показан взятый мной в качестве примера контакт атома азота из Lys56 с кислородом из C3 в молекуле ДНК. Картинка частично поддерживает версию об относительной симметричности контактов, но только до определенной степени. Симметрично, например, взаимодействуют Arg17 из обеих цепей белка с пятой парой азотистых оснований ДНК (A-T). Для 10ой пары оснований верно, что их взаимодействие с белком происходит через молекулу воды (через атом кислорода из воды). Остальные контакты, судя по картинке, не одинаковы для разных цепей белка.