Изучение записи банка Swiss-Prot
|
Информация о моём белке.
| |
Метка поля |
Содержание |
| Код(ы) доступа ("Accession number") |
AC |
P09169 |
| Идентификатор записи в БД |
ID |
OMPT_ECOLI |
| Название (краткое описание) белка |
DE |
Protease 7 |
| Дата создания документа |
DT |
01-JUL-1989 |
| Дата последнего исправления аннотации |
DT |
16-DEC-2008 |
| Число публикаций, использованных при
создании документа |
RN |
11 |
| Журнал и год самой поздней публикации |
RL |
EMBO J. 2001 |
| Ключевые слова |
KW |
3D-structure; Aspartyl protease; Cell membrane; Cell outer membrane; Complete proteome; Direct protein sequencing; Hydrolase; Membrane; Protease; Signal; Transmembrane. |
| Что содержит поле комментариев? |
CC |
-!- ФУНКЦИИ: Протеаза, которая может разрезать T7 РНК-полимеразу,
белок-рецептор железосодержащего энтеробактина (FEP), противомикробный белок протамин
и другие белки. Эта протеаза специфична к спаренным остаткам оснований.
-!- КАТАЛИТИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ: Имеет возможный сайт для связывания Аргинина в позиции P1
и немного хуже связывающий этот остаток сайт в позиции P1', которая так же может содержать
Лизин, Глицин или Валин.
-!- ФЕРМЕНТАТИВНАЯ РЕГУЛЯЦИЯ: Ингибируется цинком.
-!- СУБЪЕДИНИЦА: Гомопентамер (Потенциальный)
-!- ВНУТРИКЛЕТОЧНОЕ РАСПОЛОЖЕНИЕ: Внешняя сторона клеточной мембраны;
белок, множественно пронизывающий мембрану.
-!- РАЗНОРОДНОСТЬ: Первоночально был классифицирован, как сериновая протеаза,
но, кажется, ompT мог бы иметь оригинальный каталитический механизм,
вовлекающий пару Аспарагиновая кислота - Гистидин и пару Аспарагинов.
-!- СХОДСТВО: Соответствует семейству пептидаз A26.
-----------------------------------------------------------------------
Авторские права принадлежат UniProt Consortium,
http://www.uniprot.org/terms.
Распространитель Creative Commons Attribution-NoDerivs License.
|
| Идентификаторы записей PDB |
DR |
1I78 |
|
Вопросы
1) Какие аминокислотные остатки участвуют в образовании активного центра? (перечислите №№ позиций и названия)
В образовании активного центра участвуют:
- Аспарагиновая кислота № 103
- Глутамин №105
- Тирозин № 230
- Серин № 232
2) Для всех ли таких остатков описаны экспериментальные данные, потверждающие их важную роль?
Участие всех этих остатков в образовании активного центра не доказано экспериментально. Это лишь предположение.
|
Белки примерно с тем же описанием (DE), что и мой белок.
| Запрос |
Число записей
в SwissProt |
Число записей
в TrEMBL |
| EC=3.4.23.49 | 2 | 44 |
| Protease 7 | 24 | 74 |
| Outer membrane protein 3B | 2 | 8 |
| Omptin | 6 | 106 |
|
Сравнение моего белка (Белок 1) и похожего на него выбранного мной белка (Белок 2).
| |
Метка поля |
Белок 1 |
Белок 2 |
| Первый код доступа |
AC |
P09169 |
P06185 |
| Идентификатор последовательности в БД |
ID |
OMPT_ECOLI |
PGTE_SALTY |
| Название (краткое описание) белка |
DE |
Protease 7 |
Outer membrane protease E |
| Дата создания документа |
DT |
01-JUL-1989 |
01-JAN-1988 |
| Дата последнего исправления аннотации |
DT |
16-DEC-2008 |
16-DEC-2008 |
| Название организма |
OS |
Escherichia coli (strain K12) |
Salmonella typhimurium |
| Классификация организма (список таксонов) |
OC |
Bacteria; Proteobacteria; Gammaproteobacteria; Enterobacteriales; Enterobacteriaceae; Escherichia |
Bacteria; Proteobacteria; Gammaproteobacteria; Enterobacteriales;
Enterobacteriaceae; Salmonella |
| Длина последовательности |
SQ |
317 |
312 |
| Молекулярная масса белка |
SQ |
35562 |
35055 |
| Число публикаций, использованных при
создании документа |
RN |
11 |
4 |
| Журнал и год самой поздней публикации |
RL |
EMBO J. 2001 |
J. Bacteriol. 1989 |
| Описание вторичной структуры |
FT |
Указаны номера остатков бета-тяжей и бета-поворотов |
Отсутствует |
| Ключевые слова |
KW |
3D-structure; Aspartyl protease; Cell membrane; Cell outer membrane; Complete proteome; Direct protein sequencing; Hydrolase; Membrane; Protease; Signal; Transmembrane. |
Aspartyl protease; Cell membrane; Cell outer membrane;
Complete proteome; Hydrolase; Membrane; Protease; Signal; Transmembrane. |
| Темы, освещённые в комментариях |
CC |
Функции, каталитическая активность, регуляция фермента, субъединицы, внутриклеточное расположение, сходство с другими белками, авторские права. |
Функции, внутриклеточное расположение, сходство с другими белками, предупреждения о возможных неточностях в последовательности, авторские права. |
| Особенности последовательности |
FT |
Остатки, вошедшие в пептидну цепочку; остатки, находящиеся в мембране и за её пределами; остатки активного центра; мутагенные остатки; элементы вторичной структуры. |
Остатки, вошедшие в пептидну цепочку; остатки активного центра, конфликтующие остатки |
| Идентификаторы записей PDB |
DR |
1I78 |
Отсутствует |
|
Сравнение данных белков было достаточно интересным. Первое, что бросается в глаза, это
разница в количестве информации. О белке 1 указано немного больше информации.
Для белка 1 имеется больше публикаций,
ключевых слов, особенностей структуры, тем комментариев. У белка 2 нет записей в банке PDB.
Но тем не менее, белки очень схожи своими функциями, массой, длинной последовательности.
Даже даты создания и изменения записей близки.
|
***
Из списка записей UniProt, содержащих информацию о тех белках, чье описание близко
описанию вашего белка (см. обязательное задание 4) выберите те,
для которых известна третичная структура. Каково их число?
Третичные структуры нашлись только для запроса "Protease 7". Их всего 4 штуки, не включая
третичной структуры "моего" белка, а именно:
- Sentrin-specific protease 7 (Homo sapiens)
- Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7 (Homo sapiens)
- Enteropeptidase (Bos taurus)
- 50S ribosomal protein L31 (Escherichia coli)
|
|
|
© Айдарханов Руслан 2008
|
|