Практикум 2.

  • В практикуме №1 все 3 остатка, которые я рассматривала по отдельности, отлично вписывались в структуру электронной плотности на всех трех выбранных мною уровнях. В рассмотренном мною трипептиде трипептиде боковой остаток Asp плохо вписался в электронную плотность на всех трех уровнях.
    Рассмотрим теперь отдельный аминокислотный остаток, His (уровни эл. плотности 1.5, 1.0 и 0.7):



    Здесь только на последней картинке можно догадаться, что это гистидин.


  • Для отображения ячейки была использована команда show cell.



    Ячейка ортогональная, со следующими параметрами:
    CRYST1 50.940 94.310 118.700 90.00 90.00 90.00 P 21 21 21

  • С помощью команды symexp были отображены все соседи молекулы на расстоянии 5 ангстрем.



    Изначальная молекула помечена в серединке малиновым цветом. Всего получилось 13 соседей:
    PyMOL>symexp neib, 1jl3_pdb, (1jl3), 5
    ExecutiveSymExp: Generating symmetry mates...
    Executive: object "neib00-10000" created.
    Executive: object "neib02-10000" created.
    Executive: object "neib03-10000" created.
    Executive: object "neib03-10100" created.
    Executive: object "neib02000000" created.
    Executive: object "neib03000000" created.
    Executive: object "neib03000100" created.
    Executive: object "neib00010000" created.
    Executive: object "neib02010000" created.
    Executive: object "neib03010000" created.
    Executive: object "neib010101-1" created.
    Executive: object "neib01010100" created.
    Executive: object "neib03010100" created.

  • Файл с структурными факторами был скачан здесь.
    В ходе эксперимента было получено 74177 структурных факторов. Максимальное значение рефлекса получилось равным 2083,97, минимальное - 3,3395.

  • На рисунке ниже представлено, как молекулы расположены друг относительно друга в кристалле:



    • © Свистунова Дарья