Возврат на главную страницу первого семестра

Изображение области связывания ДНК с CRP_ECOLI

На рисунке изображена зона контакта ДНК и пяти аминокислотных остатков белка. Три из них являются частью α-спирали, которая лежит в одной из бороздок ДНК. Слева направо на рисунке это: lys57, arg185, glu181, arg180, arg169.

Непосредственное взаимодействие каждого указанного аминокислотного остатка с белком можно увидеть, щелкнув по его названию.

Желтым цветом выделена α-спираль, в верхней части рисунка видны две цепи ДНК, в проволочной модели покрашенные по атомам. Красными шариками выделены атомы кислорода glu181, а синими - атомы азота остальных остатков.

Из списка взаимодействующих остатков видно, что наибольшую активность в связывании ДНК с белком CRP_ECOLI проявляют остатки аргинина.

При выполнении этого задания я ограничилась визуальным выявлением взаимодействующих остатков с последующей проверкой их, то есть не привлекала команды "select within". Это привело к тому, что я не заметила двух взаимодействующих остатков lys57 и arg169.

Проект генно-инженерного эксперимента

Если заменить радикал аргинина в двух остатках на неполярный радикал (например, изолейцин), скорее всего белок потеряет способность связываться с ДНК. Аналогично, радикал глутамина можно заменить на неполярный, и прочность связи ДНК-белок уменьшится.

Рассмотрим остаток glu181. В пространстве конечный атом С от азота С505:N4.B удален на большее расстояние, чем атом C того же остатка; можно предположить, что замена glu181 на аспарагиную кислоту не приведет к ухудшению связывания моего белка с ДНК, а только улучшит его. Щелкув здесь можно увидеть иллюстрацию к сказанному.


© Dibrova Dasha aka UdavDasha, 2004