Классификация функций ферментов.

Описание функции фермента по его коду (EC).

Продолжающийся процесс открытия новых ферментов требует особого похода к их номенклатуре и классификации. Система, разработанная IUPAC, заключается в закреплении за каждым ферментом определённого имени и номера, чтобы он мог быть идентифицирован. Список ферментов, полученный таким образом, публикуется, время от времени пополняется и исправляется.По классификации ферментов каждый из них имеет свой определенный номер EC (Enzyme Commission), состоящий из четырех групп цифр, разделенных точками. Первая цифра обозначает отнесение фермента к классу, вторая — к подклассу, третья — к подподклассу и, наконец, четвертая — номер фермента.

Выданный код фермента — EC 1.8.4.6

EC 1: Оксидоредуктазы. К этому классу принадлежат все ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции. Окисляемый субстрат рассматривается как донор водородов или электронов. Классификация построена по принципу "донор:акцептор оксидоредуктаза".
EC 1.8: Действие на серосодержащую группу, выступающую в качестве донора. Небольшой подкласс, включающий ферменты, действующие на неорганические субстраты или органические тиолы.
EC 1.8.4: Ферменты, для которых дисульфид выступает в роли акцептора.
EC 1.8.4.6:
- Основное название: протеин-метионин-S-оксид редуктаза
- Катализируемая реакция: протеин L-метионин + тиоредоксин дисульфид = протеин L-метионин S-оксид + тиоредоксин
- Другие названия: метионин сульфоксид (протеин) редуктаза; метионин сульфоксид пептид редуктаза; протеин (метионин сульфоксид) редуктаза; метионин(О)-пептид редуктаза; пептид метионин сульфоксид редуктаза; протеин-L-метионин; S-оксидоредуктаза окисленного тиоредоксина
- Систематическое название: протеин-L-метионин:тиоредоксин-дисульфид S-оксидоредуктаза
- Комментарии: Дитиотретол, но не 2-меркаптоэтанол, может заменить восстановленный тиоредоксин в обратной реакции. Не действует на свободный метионин.

Международный Союз по теоретической и прикладной химии (IUPAC) был организован в 1919 году химиками, занимающимися как теорией химии, так и проблемами производства (см. ссылку).

Международная комиссия по номенклатуре ферментов была организована в 1956 году Президентом Международного Союза по биохимии после того, как накануне (в августе 1955 года) в Брюсселе на третьем международном конгрессе по биохимии было решено основать ее. (см. ссылку).

Последние изменения были внесены в базу 20 мая 2006 года (см. ссылку).

Характеристика фермента в базе данных Brenda

Общее число ферментов с заданным кодом — 442.

Катализируемая реакция

Активаторы реакции

Na₂SO₄

KCl

Ингибиторы реакции

иодоацетамид

H₂O₂

Оптимум pH

Минимальный оптимум pH лежит от 6.9 до 7.5 (см. таблицу выше).

В базе данных Brenda нет указаний на посттрансляционные модификации ферментов с кодом EC 1.8.4.6.

Данный фермент существует в форме мономера у крысы, других данных в базе данных Brenda нет (см. ссылку).

В базе данных Brenda нет указаний на болезни человека, так или иначе связанные с данным ферментом.

Сравнение ферментов с одинаковым кодом (EC) из эволюционно далеких организмов

С помощью SRS в банке Swiss-Prot был проведен поиск по полям ID и ECNumber. Слева в окне был выбран удобный для просмотра и сравнения доменной структуры способ отображения результатов (SW_InterProMatches). Структура запроса следующая:

Query "([swissprot-ECNumber:1.8.4.6*] & (([swissprot-ID:*_ECOLI*] | [swissprot-ID:*_HUMAN*]) | [swissprot-ID:*_Metja*])) "

ID последовательности AC последовательности Идентификатор домена Pfam Положение в последовательности

MSRA_HUMAN Q9UJ68 PF01625 66-225

MSRA_ECOLI P0A744 PF01625 43-203

MSRB_ECOLI P0A746 PF01641 7-129

Скрипт, с помощью которого можно получить файл с количественными характеристиками выравниваний

seqret sw:MSRA_HUMAN -sask -sbegin 66 -send 225 stdout > msra_human.fasta
seqret sw:MSRA_ECOLI -sask -sbegin 43 -send 203 stdout > msra_ecoli.fasta 
seqret sw:MSRB_ECOLI -sask -sbegin  7 -send 129 stdout > msrb_ecoli.fasta
x1=`needle msra_human.fasta msra_ecoli.fasta -auto stdout | grep Identity | awk '{print $4}' | tr -d  "()%" | tr . ,`   
x2=`needle msra_human.fasta msrb_ecoli.fasta -auto stdout | grep Identity | awk '{print $4}' | tr -d  "()%" | tr . ,`  
x3=`needle msra_ecoli.fasta msrb_ecoli.fasta -auto stdout | grep Identity | awk '{print $4}' | tr -d  "()%" | tr . ,`  
echo PROTEINS>> Script_results.out                                                                                      
echo $x1 >> Script_results.out                                                                                          
echo $x2 >> Script_results.out                                                                                          
echo $x3 >> Script_results.out

Выравнивания для каждой пары последовательностей:

Попарная идентичность последовательностей

MSRA_HUMAN MSRA_ECOLI MSRB_ECOLI

MSRA_HUMAN 100

MSRA_ECOLI 54.9 100

MSRB_ECOLI 51.8 55.9 100

В таблице слева в % приведена попарная идентичность последовательностей гомологичных доменов ферментов с одинаковыми EC. Для таких далеких организмов, как E.coli и человек, такая идентичность велика.

О базе данных ENZYME

ENZYME — это хранилище информации, связанной с номенклатурой ферментов. В основе его лежат рекомендации Номенклатурного Комитета IUBMB. В ENZYME описывается каждый тип охарактеризованного фермента, для которого был предложен EC. Является составной частью ExPASy.

ID последовательности	AC последовательности	Идентификатор домена Pfam	Положение в последовательности
MSRA_HUMAN	Q9UJ68	PF01625	66-225
MSRA_ECOLI	P0A744	PF01625	43-203
MSRB_ECOLI	P0A746	PF01641	7-129